Anthranilat: CoA Ligasen aus Rutaceen

• Antragsteller: Professor Dr. Ulrich Matern
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2005 bis 2008
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 14003410

Im Gegensatz zu Flavonoiden, die 4-Cumarat:CoA-Ligasen (4CLn) zur Synthese des Startersubstrats benötigen, akkumulieren Rutaceen Acridon- und Chinolinalkaloide, die (N-Methyl)anthranilat:CoA Ligasen (ALn) erfordern; diese Enzyme müssen eng verwandt sein mit 4CLn. Im Falle der Weinraute führte die PCR-Amplifizierung mit degenerierten Primern für CoA-Ligasen zur Klonierung von zwei 4CLn, die weder N-Methylanthranilat noch Anthranilat aktivieren. Nun sollen ALn aus Rutaceen gereinigt und partiell sequenziert werden, um AL-spezifische Primer zu entwickeln. Da ALn bisher nur aus Bakterien kloniert worden sind, wird die Identifizierung von Sequenzdomänen in den Ligasen zur Aktivierung von ausschließlich Zimt- (4CLn) oder (Amino)benzoesäuren (ALn) ein Ziel des Antrages sein. Anthranilat wird in Plastiden synthetisiert. Die Möglichkeit von plastidären ALn wird überprüft, nachdem eine vermutliche plastidäre 4CL aus der Weinraute kloniert worden ist. ALn und Anthranilat N-Methyltransferase können den Fluss von Anthranilat in den Primär- (Tryptophan) und Sekundärstoffwechsel (Alkaloide, Phytoalexine) kontrollieren. Die Überexpression dieser Enzyme in Arabidopsis, dessen Phytoalexine sich von Tryptophan ableiten, kann zum Verständnis der Regulation beitragen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen