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Aktivitäten und physiologische Funktionen von Phytochelatin-Synthasen: bi-funktionale Enzyme für die Metallhomöostase und die Nichtwirtsresistenz von Pflanzen
Antragsteller
Professor Dr. Stephan Clemens
Fachliche Zuordnung
Pflanzenphysiologie
Förderung
Förderung von 2009 bis 2019
Projektkennung
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 152515935
Schon seit geraumer Zeit ist bekannt, dass die Synthese von Phytochelatinen, aus Glutathion synthetisierten metallbindenden Peptiden, in verschiedenen Organismen essentiell ist für die Entgiftung von zwei der problematischsten Umweltgifte, Cadmium und Arsen. Diese Fähigkeit wird jedoch nur sporadisch und in wenigen Habitaten benötigt. Dies lässt die konstitutive Expression und in der Natur weite Verbreitung der verantwortlichen Enzyme (Phytochelatinsynthasen, PCS) rätselhaft erscheinen. Vor kurzem sind zwei wichtige Funktionen dieser Enzyme beschrieben worden, welche auf unterschiedlichen Aktivitäten beruhen. Transpeptidase-Aktivität führt zur Zink (Zn)-aktivierten Phytochelatin-Synthese. Diese fördert Zn-Akkumulation und Zn-Toleranz. Phytochelatine sind also an der intra- und interzellulären Verteilung von Zn sowie dem Langstreckentransport beteiligt. Dies ist ein wichtiger Befund angesichts der weltweit verbreiteten Zn-Defizienz beim Menschen und der daraus folgenden Notwendigkeit mikronährstoffreichere Nahrungspflanzen zu entwickeln. Die Peptidase-Aktivität von Phytochelatinsynthasen ist offenbar wichtig für die Nichtwirtsresistenz von Pflanzen gegenüber potentiellen bakteriellen und pilzlichen Pathogenen. Unser Projekt zielt auf die Aufklärung der molekularen Basis dieser Funktionen in den Modellsystemen Arabidopsis thaliana und Reis auf drei Wegen: der Untersuchung der Mikronährstoff-Versorgung, der Zn-Liganden-Biosynthese und der Zn-Speziierung von Wildtyp-Pflanzen und Phytochelatinsynthase-Mutanten bei verschiedenen Metallangeboten; der Separierung der beiden biologischen Funktionen durch Expression phylogenetisch diverser und mutierter PCS-Varianten; und der strukturellen Analyse der biochemischen Mechanismen, die Metallaktivierung und Aktivitäten der Enzyme zu Grunde liegen.
DFG-Verfahren
Sachbeihilfen