Enzymology of the bacterial cell wall recycling
Final Report Abstract
In dem Projekt wurden biochemisch interessante Enzyme des bakteriellen Zellwandstoffwechsels mechanistisch, strukturbiologisch und enzymkinetisch untersucht und charakterisiert. Wir entdeckten u.a. einen neuen Biosyntheseweg für UDP-MurNAc, die Vorstufe des Peptidoglykans, der den de-novo Biosyntheseweg umgeht, indem der Zellwandzucker MurNAc wiederverwertet wird. Wir charakterisierten die MurNAc-1P Uridylyltransferase MurU aus Pseudomonas putida aus diesem Stoffwechseweg, die ein mögliches Antibiotikatarget darstellt, und klärten die Kristallstruktur in Zusammenarbeit mit der Gruppe Thilo Stehle auf. Eine weitere Kristallstruktur, die der MurNAc-6P Etherase MurQ aus B. subtilis, ergab neue Einblicke in den Mechanismus dieses einzigartigen „Etherase“-Enzyms. Wir entdeckten ein neues Enzym, eine Exo-Muramidase, die z.Zt. charakterisiert wird. Darüber hinaus entwickelten wir einen empfindlichen Test auf Zellwandzucker unter Verwendung spezifischer Zellwandzuckerkinasen und konnte diesen Test sowie unsere methodische Expertise, in Massenspektrometrie und Metabolomics in Kollaboration einbringen, was zu Publikationen in renommierten Journalen wie Nature, Nature Biol. Chem und Nature Commun. führte.
Publications
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