Evolution of host plant adaptation in the crucifer-feeding specialist Pieris rapae

• Antragstellerin: Professorin Dr. Ute Wittstock
• Fachliche Zuordnung: Ökologie und Biodiversität der Tiere und Ökosysteme, Organismische Interaktionen ; Biochemie und Physiologie der Tiere ; Organismische Interaktionen, chemische Ökologie und Mikrobiome pflanzlicher Systeme
• Förderung: Förderung von 2010 bis 2017
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 178788273

• Erstellungsjahr: 2017

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Die wichtigsten im Rahmen des Projekts gewonnenen Erkenntnisse lassen sich wie folgt zusammenfassen: Erstmalig gelang die molekulare Identifizierung von β-Cyanoalaninsynthasen und Rhodanesen aus Lepidoptera bzw. Arthropoden. - Eine im Jahr 2014 von Wybouw et al. veröffentlichte, bahnbrechende Arbeit zeigte, dass β-Cyanoalaninsynthasen der Spinnmilben von bakteriellen Symbionten durch horizontalen Gentransfer rekruitiert wurden. Die im Rahmen des hier zusammengefassten Projektes identifizierten β-Cyanoalaninsynthasen haben eine ähnliche evolutionäre Geschichte: sie bilden in phylogenetischen Analysen einen von pflanzlichen und anderen tierischen Sequenzen getrennten Zweig, der in bakterielle Sequenzen eingebettet ist. Bakterielle Signaturen sind durch Amelioration überschrieben. - Die kinetischen Eigenschaften der β-Cyanoalaninsynthasen PrBSAS1-PrBSAS3 und der Rhodanesen Rho1 und Rho2 aus P. rapae und ihre Expressionsmuster deuten auf eine funktionelle Differenzierung hin. - Lepidoptera verfügen generell über Homologe von PrBSAS2, wobei jeweils wenigstens ein Enzym mit hoher Cyanidaffinität exprimiert wird. PrBSAS2-Homologe dienen daher wahrscheinlich dem basalen Schutz vor Cyanid. Ein für uns überraschender Befund war, dass PrBSAS1 und PrBSAS3 und ihre in Pieridae gefundenen Homologe in phylogenetischen Analysen eine von PrBSAS2 und ihren Homologen getrennte Gruppe bilden, die für Pieridae spezifisch zu sein scheint. Dabei sind PrBSAS1-Homologe auf Pierinae beschränkt. PrBSAS1-Homologe zeichnen sich durch eine hohe Effizienz aus und tragen vermutlich zur Cyanidentgiftung bei. Der Befund stützt die Hypothese, dass ein effizientes Entgiftungssystem für Cyanid eine Voraussetzung für den Wirtspflanzenwechsel von Fabales auf Brassicales war.

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

• (2012) Turning the ‘mustard oil bomb’ into a ‘cyanide bomb’: aromatic glucosinolate metabolism in a specialist insect herbivore. PLoS ONE 7(4): e35545
  Stauber EJ, Kuczka P, Ohlen Mv, Vogt B, Janowitz T, Piotrowski M, Beuerle T, Wittstock U
  
• (2014) Pieris rapae und das Glucosinolat-Myrosinase-System: Cyanidentgiftung in Lepidoptera. Cuvillier Verlag Göttingen. 1. Auflage. 162 Seiten
  Ohlen Mv
  
• (2016) Cyanide detoxification in an insect herbivore: Molecular identification of β-cyanoalanine synthases from Pieris rapae. Insect Biochem Mol Biol 70:99–110
  Ohlen Mv, Herfurth A-M, Kerbstadt H, Wittstock U
  
• (2016) Glucosinolate breakdown. In: Advances in Botanical Research, Vol. 80: Glucosinolates (S. Kopriva, ed.), pp. 125-169
  Wittstock U, Kurzbach E, Herfurth A-M, Stauber EJ
  
• (2017) Herbivore adaptations to plant cyanide defenses. In: Herbivores (Vonnie D. C. Shields, ed.), Intech Open (Rijeka, Croatia) pp. 29-57
  Ohlen Mv, Herfurth A-M, Wittstock U
  
• (2017) β-Cyanoalanine synthases and their possible role in Pierid host plant adaptation. Insects 8:62
  Herfurth AM, Ohlen Mv, Wittstock U