Biophysikalische Untersuchungen der Mechanismen der Ladungstrennung und Rekombination in bakteriellen photosynthetischen Reaktionszentren

• Antragsteller: Dr. Miguel Saggu
• Fachliche Zuordnung: Physikalische Chemie von Molekülen, Flüssigkeiten und Grenzflächen, Biophysikalische Chemie
• Förderung: Förderung von 2010 bis 2012
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 182537781

Die Photosynthese ist der elementare biologische Prozess zur Umwandlung von Sonnenenergie in chemische Energie in Form von ATP und NADPH. Beide dienen als Lieferanten für Energie und Reduktionskraft für zentrale zelluläre Prozesse, zu denen die reduktive Umwandlung von CO2 zu Kohlenhydraten zählt. Die Primärreaktionen der Photosynthese finden im sogenannten Reaktionszentrum (RC) statt, bei dem es sich um einen Membran integralen, Pigment beladenen Proteinkomplex handelt. Das RC besitzt eine Pseudo-C2-Symmetrieachse, durch die der Komplex in die die charakteristischen L- und M-Einheiten aufgeteilt wird, die getrennte, Pigment vermittelte Elektronentransferzweige beinhalten. Eine zentrale Frage in diesem Zusammenhang ist der Einfluss der spezifischen Proteinumgebung auf die spektralen und Redox Eigenschaften der prosthetischen Gruppen, die unter Anderem dazu führt, dass der Elektronentransfer (ET) nahezu ausschließlich entlang des L-Zweiges verläuft. Ziel dieses Projektes ist die Untersuchung der molekularen Grundlagen der Elektronentransferprozesse in bakteriellen Reaktionszentren verschiedener Bakterienspezies sowie Mutantenproteinen, denen der Bakteriopheophytin-Kofaktor HL fehlt. Die Reaktionszentren der Purpurbakterien Rhodobacter sphaeroides und Rhodobacter capsulatus sind für diese Aufgabe idealerweise geeignet. Sie erlauben die detaillierte Beobachtung der licht-induzierten Elektronentransferprozesse, da sich die RC-Einheiten relativ einfach proteinbiochemisch isolieren lassen sich die Proteinstruktur mittels Genetic Engineering gezielt verändern lässt. Über Festkörper-NMR-Experimente, wie Photo-CIDNP oder REDOR, sollen Informationen über die strukturelle Einbettung eines spezifischen Tyrosin-Rests in die Proteinumgebung gewonnen werden. Von diesem Tyrosinrest wird vermutet, dass er die Reaktionsenergetik moduliert und damit den Schüsselschritt derLadungstrennung steuert.

• DFG-Verfahren: Forschungsstipendien
• Internationaler Bezug: USA
• Gastgeber: Professor Dr. Steven G. Boxer