Functional characterization of a novel plastidal thioredoxin and its putative target proteins
Final Report Abstract
Die Redoxmodulation der Aktivität verschiedener Proteine durch Thioredoxine (TRX z) spielt eine Schlüsselrolle in der zellulären Regulation. Thioredoxin z (TRX z) und sein Interaktionspartner Fructokinase-like Protein 1 (FLN1) stellen Untereinheiten der plastidären RNA Polymerase (PEP) dar, was auf eine Rolle beider Proteine in der Redoxregulation der plastidären Transkription hindeutet. Der Verlust von TRX z oder FLN1 erzeugt einen PEP- defizienten Phänotyp und führt bei den betroffenen Pflanzen zum Verlust der Fähigkeit autotroph zu wachsen. Im Rahmen des Projektes konnte gezeigt werden, dass der trx z bzw. fln1 Verlustphänotyp durch Komplementation der Pflanzen mit redox-inaktiven Varianten der jeweiligen Proteine revertiert werden konnte. In den so komplementierten Pflanzen war nicht nur die plastidäre Genexpression wie im Wildtyp, sondern sie besaßen auch volle photosynthetische Kapazität. Dies deutet darauf hin, dass die Redoxaktivität der Proteine nicht essentiell für die Chloroplastenfunktion ist. Promotor-GUS Analysen konnten weiterhin zeigen, dass TRX z und FLN1 während früher Phasen der Blattentwicklung exprimiert sind und die Expression nach der Reifung des Blattes abgeschaltet wird. Insgesamt stützen die Daten ein Modell indem TRX z und FLN1 essentielle strukturelle Komponenten des PEP-Komplexes sind und ihre Redoxaktivität eine Rolle in der Feinregulierung der PEP-Aktivität in der Anpassung an fluktuierende Lichtbedingungen spielt.
Publications
- (2011) Two novel proteins, MRL7 and its paralogue MRL7-L have essential but non-redundant roles in chloroplast development and plastid gene expression in Arabidopsis. Plant and Cell Physiology, 52: 1017-1030
Qiao, J., Ma, C., Wimmelbacher, M., Börnke, F., Luo, M.
- (2014) Redox-activity of thioredoxin z and fructokinase-like protein 1 is dispensable for autotrophic growth of Arabidopsis thaliana. J. Exp. Bot., 65: 2405-2413
Wimmelbacher, M., Börnke, F.
(See online at https://doi.org/10.1093/jxb/eru122)
