Massenspektrometer (HPLC-Dual-MS-Gerätekombination)
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Die Abteilung für Massenspektrometrie des Instituts für Organische Chemie stellt die zentrale Servicestelle für massenspektrometrische Fragestellungen an der Universität Duisburg-Essen dar. Neben der weiterhin stets erforderlichen Charakterisierung kleiner Moleküle als Syntheseintermediate konnten seit der Beschaffung der genannten Geräte auch größere Moleküle, Molekülverbände bzw. komplexe Nanostrukturen bestimmt werden, die seit einigen Jahren in den Fokus der Forschung rücken und mit den vorherigen Geräten nicht zu bestimmen waren. Dazu konnte insbesondere das ESI-Q-TOF-Massenspektrometer mit seiner Möglichkeit zur Bestimmung sehr exakter Molekülmassen beitragen. Selbst hochmolekulare Verbindungen können nun unter Anwendung von Dekonvolution mehrfach geladener Ionen der jeweiligen Analyten und aufgrund des hervorragenden Auflösungsvermögens dieses Gerätes sehr exakt charakterisiert werden. Die in der Fakultät für Chemie während den letzten Jahre neu besetzten Lehrstühle und Professuren forschen im Bereich der supramolekularen Chemie sowie im Grenzgebiet der Chemie zur Biologie und Medizin bzw. zu den Materialwissenschaften. Für deren Arbeitsgebiete ist die nun vorhandene Analytik zur Bestimmung großer Moleküle (bis hin zu Proteinen und Polymeren) und vor allem auch von nur schwach gebundener großer supramolekularer Molekülaggregate mit Massen größer als 1000 Da eine zwingende Notwendigkeit. Neben der genannten ESI-Q-TOF-Technik ist es das MALDI-TOF/TOF-Massenspektrometer, das die Möglichkeit eröffnet, Moleküle mit Massen jenseits von 20.000 Da zu bestimmen. Für einen Teil der Arbeitsgruppen, die sich z.B. mit der Synthese von Polymeren beschäftigen, ist es die Methode der Wahl nicht nur für die Routineanalytik sondern auch für deren wissenschaftliche Forschung. Schließlich ergänzen sich beide Techniken zu einer komplementären Methode, die es jetzt erstmals ermöglicht nahezu alle anfallenden analytischen Fragestellungen im Bereich der Massenspektrometrie zu lösen. Durch die Neubeschaffung ist die Geräteausstattung an den modernen Stand der Technik angepasst worden, so dass eine zeitgemäße forschungsbegleitende Analytik im Bereich der Massenspektrometrie an der Universität Duisburg-Essen möglich ist.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
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Artificial Signal Transduction with a Primary and Secondary Messengers. Chem. Eur. J. 2012, 18, 13412-13417
K. Bernitzki, M. Maue, T. Schrader
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Self-Cleaning Functional Molecular Materials. Angew. Chem. 2012, 124, 10470 – 10474
M. B. Avinash, E. Verheggen, C. Schmuck, T. Govindaraju
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A Unique pH-Responsive Supramolecular Gel from a Novel Quadruple Zwitterion which Responds to both Acid and Base; Angew. Chem. 2013, 125, 12782-12786
Y. Hisamatsu, S. Banerjee, M. B. Avinash, T. Govindaraju, C. Schmuck
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Cooperative Self-Assembly of Discoid Dimers: Hierarchical Formation of Nanostructures with a pH Switch; J. Am. Chem. Soc. 2013, 135, 8342-8349
M. T. Fenske, W. Meyer-Zaika, H.-G. Korth, H. Vieker, A. Turchanin, C. Schmuck
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Ditopic Arginine-Aspartate Binders recognize RGD loops. Eur. J. Org. Chem. 2013, 1080-1092
T. Gersthagen, J. Hofmann, F.-G. Klärner, C. Schmuck, T. Schrader
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Molecular tweezers modulate 14-3-3 proteinprotein interactions; Nat. Chem. 2013, 5, 234-239
D. Bier, R. Rose, K. Bravo- Rodriguez, M. Bartel, J.-M. Ramirez-Anguita, S. Dutt, C. Wilch, F. Klärner, E. Sanchez-Garcia, T. Schrader, C. Ottmann
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Utilizing Combinatorial Chemistry and Rational Design: Peptidic Tweezers with Nanomolar Affinity to DNA can be transformed into Efficient Vectors for Gene Delivery by Addition of a Lipophilic Tail. Angew. Chem. 2013, 125, 14266-14270
H. Y. Kuchelmeister, S. Karczewski, A. Gutschmidt, S. Knauer, C. Schmuck
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„A very stable complex of a modified marine cyclopeptide with chloroform“. Nature Commun. 2013, 4, 2945
G. Haberhauer, Á. Pintér, S. Woitschetzki
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„4,4’-Bipyridine as a Unidirectional Switching Unit for a Molecular Pushing Motor“. Chem. Eur. J. 2014, 20, 6358-6365
C. Kallweit, G. Haberhauer, S. Woitschetzki
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„Imidazole-Peptide Foldamers: Parabolic Dependence of the Folding Process on the Water Content of the Solvent“. Chem. Eur. J. 2015, 21, 4333-4339
A. Adam, G. Haberhauer
