Detailseite
Projekt
Einfluss des Confinements auf die Konformation, Dynamik und Phasenumwandlungen biomolekularer Systeme
Antragsteller
Professor Dr. Roland Winter
Fachliche Zuordnung
Physikalische Chemie von Molekülen, Flüssigkeiten und Grenzflächen, Biophysikalische Chemie
Förderung
Förderung von 2011 bis 2019
Projektkennung
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 179546604
Ziel unseres Projekts ist es, den Einfluss von Geometrie, Hydroaffinität und Weichheit eines Confinements auf die Struktur, Dynamik und das Phasenverhalten biomolekularer und supramolekularer Systeme zu untersuchen. Es soll der Einfluss der geometrischen Einschränkung auf die Konformation und Dynamik sowie den "inversen Übergang" von Elastin als Modellpeptid sowie die Selbstassoziation und Aggregation amyloidogener Peptide analysiert werden, wobei der Genesemechanismus (d.h. die Nukleation und der Wachstumsprozess) von Amyloidfibrillen im Confinement im Vordergrund des Interesses steht. Zusätzlich zu abschließenden Messungen zum IAPP (Islet Amloid Polypeptide) soll der Einfluss des Confinements auf das Self-Assembly und die Fibrillenbildung von Polylysin-Stereoisomeren untersucht werden. Weiterhin soll die intermolekulare Wechselwirkung und die Dynamik in dichten Proteinlösungen sowie ihr Phasenverhalten im Bereich des Fest-Flüssig- und Flüssig-Flüssig-Phasenkoexistenzbereichs in wohl definierten porösen Festkörpermatrices untersucht werden, wobei die Einschränkungsbedingungen (Größe, Form, und Heterogenität des Confinements, chemische Natur der Wände) variiert werden sollen. Schließlich soll der Einfluss einer weichen und harten räumlichen Einschränkung auf die Struktur (Topologie) und das Phasenverhalten von Lipidmesophasen studiert werden.
DFG-Verfahren
Forschungsgruppen
