Wie in vielen Redoxproteinen so werden auch in der Cytochrom-c-Oxidase Protonen möglicherweise von „Antennen“ bestehend aus Clustern geladener Proteinseitenketten ins Proteininnere geleitet. Die Antenne und ihre Hydrathülle sollen mit elektrischer Absorptions-Spektroskopie im Terahertz- und fernem Infrarot-Bereich (0,1-200 cm-1) charakterisiert werden. Intermolekulare Fluktuationen von polaren Gruppen und Hydratwasser werden durch diesen neuen Ansatz direkt beobachtbar. Die Messung erfolgt mittels molekularer Terahertz-Sonden, kleiner Betaine, die an spezifische Cysteine-Seitenketten gebunden werden. Regio-Selektivität wird möglich durch einen Beobachtungsradius von ca. 15 Å.
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