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Water-soluble chlorophyll protein (WSCP): Biological function, photophysics, and protein-directed assembly of nanoparticles

Subject Area Plant Physiology
Physical Chemistry of Molecules, Liquids and Interfaces, Biophysical Chemistry
Term from 2013 to 2017
Project identifier Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 248519600
 
Final Report Year 2018

Final Report Abstract

Wasserlösliches Chlorophyll- (Chl) Protein (WSCP) ist ein Chl-bindendes Protein aus Pflanzen mit bisher unbekannter biologischer Funktion. Wegen seiner einfachen Architektur stellt WSCP ein hervorragendes Modell dar für die Analyse von Chl-Chl- und Chl-Protein-Wechselwirkungen. Eine rekombinante WSCP-Version wurde synthetisiert entweder mit 4 oder mit 2 Chl-Molekülen pro Protein-Tetramer; diese ermöglicht die Analyse von exzitonischen Chl-Chl-Wechselwirkungen. Eine kleine Zahl von Aminosäuren in der Chl-Bindestelle ist sowohl für die Farbverschiebung der Chl-Absorption wie für die Spezifität der Chl-a- bzw Chl-b-Bindung. Basierend auf der bekannten Biotin-Streptavidin-Kupplung wurden Au-Nanopartikel über biotinyliertes WSCP verknüpft. Im Falle von Dimeren, die mit Viskositätsgradienten-Zentrifugation angereichert und mit Elektronenmikroskopie charakterisiert wurden, befindet sich das Chl im plasmonischen „Hotspot“ der beiden Partikel. Korrelative Rastersonden- und konfokale Mikroskopie von einzelnen Dimeren ergaben eine Plasmonen-induzierte Fluoreszenzverstärkung von ~ 12. In flankierenden Einzelmolekül-Messungen wurden photophysikalische Ratenkonstanten sowohl für freies Chl a als auch für WSCP bestimmt.

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