Die Rolle des Mangan-Exporters Mnx in der Manganhomöostase von Photoautotrophen

• Antragstellerin: Privatdozentin Dr. Marion Eisenhut
• Fachliche Zuordnung: Pflanzenphysiologie
• Förderung: Förderung von 2014 bis 2024
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 255560821

Mangan (Mn) ist ein lebenswichtiger Nährstoff für alle Organismen. Es ist an vielen verschiedenen physiologischen Reaktionen beteiligt, indem es entweder enzymatische Reaktionen aktiviert oder als redoxaktiver Katalyst von wichtigen Enzymen wirkt. In Sauerstoffbildenden, photosynthetisch aktiven Organismen ist Mn zudem essentiell für die Wasserspaltung im Photosystem II (PSII). Es ermöglicht die Nutzung von Wasser als Quelle für Elektronen und die Freisetzung von Sauerstoff. Während eine ausreichende Versorgung von PSII und Mn-abhängigen Enzymen mit Mn in Photoautotrophen gewährleistet werden muss, sollte auch gleichzeitig eine Überladung des Cytoplasmas mit Mn vermieden werden, um einer Mismetallierung von Metallproteinen vorzubeugen. In der vorausgegangenen Förderungsphase haben wir Proteine der unknown protein family 0016 (UPF0016) als die lange gesuchten Mn-Transporter identifiziert und charakterisiert, die für den Mn-Transport an der Chloroplastenhüllmembran und der Thylakoidmembran verantwortlich sind. Das Thylakoidprotein Mnx erfüllt eine kritische Funktion bei der Aufrechterhaltung der zellulären Mn-Homöostase im Cyanobakterium Synechocystis. In der Modellpflanze Arabidopsis ermöglichen der Chloroplastenhüllmembran-Transporter CMT1 und der Thylakoidtransporter PAM71 die sequentielle Aufnahme von Mn in den Chloroplasten und die Weiterbeförderung ins Thylakoidlumen für den Einbau ins PSII. Im Folgeantrag werden wir uns mit der Rolle von UPF0016-Proteinen in Mn-abhängigen Prozessen bei verschiedenen photosynthetischen und nicht-photosynthetischen Organismen beschäftigen. In unseren Vorarbeiten haben wir zwei halb-große UPF0016-Proteine in Synechocystis identifiziert. Wir werden die Hypothese testen, dass diese Proteine, hemi manganese exporter 1 (Hmx1) und Hmx2, als Heteromere einen Mn-Transporter in der Plasmamembran bilden. Vermutlich dient dieser Transporter der Versorgung von PSII mit Mn in Biogenese-Zentren sowie zur Detoxifizierung bei Mn-Überschuss. Außerdem werden wir untersuchen, ob Hmx1 und Hmx2 die ursprüngliche Form der vollständigen Mnx-Proteine darstellen. Ein weiteres Ziel dieses Projekts ist es, die Signifikanz der Mn-Versorgung im Plastidenstroma für die Aktivität von Mn-abhängigen Enzymen zu evaluieren. Zu diesem Zweck werden wir zum einen ein Enzym des MEP-Weges, 1-Desoxy-D-Xylulose 5-Phosphat-Reduktoisomerase (DXR), hinsichtlich seiner Mn-Abhängigkeit untersuchen, und zum anderen das Mnx-Ortholog im Apicomplexa Parasiten Toxoplasma gondii, TgMNX, auf Mn-Transportaktivität testen. Das vorgeschlagene Projekt wird nicht nur Aufschluss über die Evolution der Mnx-Proteine geben, sondern auch die biologische Funktion von Mnx-Orthologen in verschiedenen Organismen aufzeigen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen