Dynamische und strukturelle Eigenschaften amyloidbildender und intrinische ungeordneter Polypeptidketten (A10*)

• Fachliche Zuordnung: Physikalische Chemie von Molekülen, Flüssigkeiten und Grenzflächen, Biophysikalische Chemie ; Statistische Physik, Nichtlineare Dynamik, Komplexe Systeme, Weiche und fluide Materie, Biologische Physik
• Förderung: Förderung von 2015 bis 2019
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 189853844

Der entfaltete Zustand von Proteinen ist der Ausgangspunkt vieler biologisch wichtiger Prozesse wie Faltung, Assemblierung, Aggregation und Amyloidbildung. Die Kenntnis der strukturellen und dynamischen Eigenschaften entfalteter Proteine ist daher essentiell für das Verständnis dieser Reaktionen. In diesem Projekt werden wir Struktur und Dynamik amyloidbildender und intrinsisch ungeordneter Poly¬peptid-ketten in einer Kombination von Triplett-Triplett-Energietransfer und Fluoreszenz-resonanz¬energietransfer Experimenten untersuchen. Die Ergebnisse werde darüber Aufschluss geben, ob Signaturen der Amyloidbildung bzw. des native Zustands bereits im entfalteten Zustand vorhanden sind.

• DFG-Verfahren: Transregios
• Teilprojekt zu: TRR 102: Polymere unter Zwangsbedingungen: eingeschränkte und kontrollierte molekulare Ordnung und Beweglichkeit
• Antragstellende Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Thomas Kiefhaber, seit 7/2015