Assemblierung des membrangebundenen FeS Zentrums der Na+-transportierenden NQR

• Antragstellerinnen / Antragsteller: Privatdozent Dr. Günter Fritz; Professorin Dr. Julia Fritz-Steuber
• Fachliche Zuordnung: Biochemie ; Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
• Förderung: Förderung von 2016 bis 2024
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 311211092

Eisen ist ein essenzielles Spurenelement, das an vielen zellulären Reaktionen beteiligt ist. In Eisen-Schwefel-Zentren sind mindestens zwei Fe-Atome mittels Schwefel verbrückt. Diese FeS-Cluster katalysieren verschiedene enzymatische Reaktionen, wie beispielsweise Elektronentransfer in elektrogenen H+ -oder Na+ -Pumpen der Atmungskette. Typischerweise finden sich FeS-Zentren in den peripheren Domänen dieser Atmungskettenenzyme. Die Na+ -transportierende NADH:Chinon Oxidoreduktase (NQR) enthält jedoch ein FeS-Zentrum in ihren membranständigen Untereinheiten. Die NQR ist in vielen Gram-negativen Bakterien anzutreffen, so auch im humanpathogenen Vibrio cholerae. In diesem Verbund-Forschungsvorhaben werden wir die Eigenschaft und die Assemblierung dieses ungewöhnlichen FeS-Zentrums der NQR mittels mikrobiologischer, biochemischer und biophysikalischer Techniken studieren. Erste Ergebnisse weisen auf eine ungewöhnliche Koordination des neuartigen FeS-Zentrums hin, welche durch eine kristallographische Strukturanalyse verbesserter Kristalle der NQR untersucht werden soll. Weiterhin werden wir den Einbau des FeS-Zentrums studieren, indem wir die Struktur und Funktion des FeS-Assemblierungsproteins NqrM bestimmen. Unsere Ziele sind die vollständige Aufklärung des Assemblierungs-Wegs des neuartigen FeS-Zentrums, sowie ein Verständnis der katalytischen Rolle des membranständigen FeS Zentrums für den redox-getriebenen Na+ -Transport der NQR.

• DFG-Verfahren: Schwerpunktprogramme
• Teilprojekt zu: SPP 1927: Iron-Sulfur for Life