Mechanismen der Chaperonin-vermittelten Proteinfaltung und Assemblierung (A12)

• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2016 bis 2024
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 201302640

Eine Vielzahl von Proteinen sind für ihre Faltung und Assemblierung auf molekulare Chaperone angewiesen. In der zweiten Förderperiode des SFB haben wir mit Hilfe spektroskopischer Methoden und der Cryoelektronen-Mikroskopie untersucht, wie das eukaryontische Chaperonin TRiC/CCT die Proteinfaltung vermittelt. Weiterhin haben wir das Protein Hgh1 als ein mit TRiC kooperierendes Chaperon charakterisiert. Wir planen nun, die Funktion des abundanten Chaperons Hsp70 bei der Faltung von Multidomänenproteinen zu untersuchen. Unter Einsatz biophysikalischer Techniken, wie spFRET und H/DX-MS, wollen wir testen, ob und wie Hsp70 Faltungsreaktionen beschleunigt.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 1035: Kontrolle von Proteinfunktion durch konformationelles Schalten
• Antragstellende Institution: Technische Universität München (TUM)
• Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter: Professor Dr. Franz-Ulrich Hartl; Dr. Manajit Hayer-Hartl