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Biochemische und genetische Grundlage der Bildung oligocyclischer aromatischer Polyketide in Basidiomyceten

Fachliche Zuordnung Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
Förderung Förderung von 2018 bis 2023
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 413891605
 
Erstellungsjahr 2023

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Anhand der Pilzgattung der Schleierlinge und Klumpfüße (Gattung Cortinarius im weiteren, herkömmlichen Sinne) wurde durch dieses Projekt modellhaft untersucht, wie fruchtkörperbildende Ständerpilze (Basidiomycota) das Grundgerüst von farbigen, jedoch auch oft giftigen Inhaltsstoffen, den oligocyclischen Polyketiden, bilden. Zunächst wurde eine evolutiv separate, bislang uncharakterisierte Klasse von Biosyntheseenzymen, die Polyketidsynthasen, anhand zweier Vertreter (CoPKS1 und CoPKS4) charakterisiert. Diese aus dem Wohlriechenden Klumpfuß (Cortinarius odorifer) stammenden Enzyme sind hinsichtlich ihrer Aminosäuresequenz fast identisch, unterscheiden sich aber hinsichtlich ihres Produktprofils: durch heterologe Herstellung der Enzyme im Wirt Aspergillus niger und anschließender chromatographischer Analyse wurde bewiesen, dass CoPKS1 fast ausschließlich das Octaketid Atrochrysonsäure produziert, während CoPKS4 sowohl diese als auch das Heptaketid 6-Hydroxymusizin produziert. Beide Enzyme enthalten eine prolinreiche Sequenz, die einzigartig für Polyketidsynthasen ist, sich aber zwischen CoPKS1 und CoPKS4 unterscheidet. Durch Herstellung und heterologer Expression hybrider Gene wurde nachgewiesen, dass diese prolinreiche Sequenz für die Enzymaktivität essentiell ist, jedoch keinen Einfluss auf das Produktspektrum hat. Hingegen bewiesen weitere hybride Enzyme, dass alleine die Ketosynthase-Domäne das Produktspektrum bestimmt. Anhand einer Modellierung dieser Domäne in silico ist jedoch keine bestimmte Aminosäureposition plausibel, welche die Kettenlänge bestimmen könnte. Eine weitere Besonderheit aller Vertreter dieser Enzymklasse ist das Fehlen einer N- terminalen Acyltransferase-Domäne, der sogenannten SAT-Domäne. Diese ist jedoch bei anderen Ständerpilz-Polyketidsynthasen, den Orsellinsäuresynthasen (OASs) vorhanden. Dies sind Enzyme, die der Herstellung monocyclischer Polyketide dienen. Durch genetische Veränderungen wurde die SAT-Domäne bei drei Vertretern der OASs entfernt, jedoch behielten diese ihre Aktivität. Durch das Fehlen bzw. die Entbehrlichkeit der SAT-Domäne sind die in diesem Projekt charakterisierten Enzyme die kompaktesten Polyketidsynthasen sowohl für oligocyclische als auch monocyclische Produkte und könnten daher für zukünftige biotechnologische Anwendungen nützlich sein. Da CoPKS1/CopPKS4-artige Polyketidsynthasen auch in zahlreichen Ständerpilzarten außerhalb der Gattung Cortinarius auftreten, sind die Ergebnisse dieses Projektes breit anwendbar und ermöglichen, Vorhersagen auf das Vorkommen oligocyclischer Polyketide in Ständerpilzen allgemein zu machen.

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

 
 

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