Oberflächenlokalisierte Hitzeschockproteine in Mycoplasma hominis: Interaktion des Membranproteins P60 mit dem HSP70-homologen P80

• Antragstellerin: Professorin Dr. Birgit Henrich
• Fachliche Zuordnung: Parasitologie und Biologie der Erreger tropischer Infektionskrankheiten
• Förderung: Förderung von 1999 bis 2004
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5203212

Fieber stellt eine für die Infekt- bzw. Wirtsabwehr bedeutsame Streßsituation dar, unter der es zur Expression von bestimmten Hitzeschockproteinen (HSP) kommt. Infolge einer chronischen Infektion können diese Proteine aufgrund hoher Konservierung zu Autoimmun-Erkrankungen führen. Die Fähigkeit zur Streßinduktion des HSP70-homologen Oberflächenantigens P80 wollen wir im zellwandlosen Keim Mycoplasma hominis, der häufiger mit chronischen Erkrankungen assoziiert ist, untersuchen. Rekombinante P80-Peptide sollen exprimiert werden, um ein Epitopmapping der vorhandenen P80-spezifischen Antikörper und im folgenden die Charakterisierung der strukturellen Eigenschaften dieses HSP70-homologen Proteins wie Adhäsion, ATPase-Aktivität und Peptidbindungsfähigkeit zu ermöglichen. Die Analyse der in vivo Interaktion von P80 mit einem 60 kDa Oberflächenantigen (P60), das keine signifikanten Homologien zu HSP70-assoziierten Proteinen anderer Spezies zeigt, wird als Hauptziel verfolgt. Dazu wird ihre räumliche Nähe in der intakten Mykoplasmenmembran charakterisiert. In in vitro Untersuchungen soll die Protein/Proteinwechselwirkung in Realzeitmessungen auf dem Biacore-Gerät mittels Surface Plasmon Resonance, sowie durch Einsatz des "two-Hybrid"Systems in Hefen gezeigt werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Beteiligte Person: Professor Dr. Ulrich Hadding (†)