Konzepte zur verbesserten NMR-Strukturbestimmung

• Applicant: Dr. Thomas Schulte-Herbrüggen
• Subject Area: Analytical Chemistry
• Term: from 1999 to 2002
• Project identifier: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 5223978

I. Modulation von Isotopeneffekten durch Wasserstoff-Brücken:Tauscht man Amid-Protonen in Protein gegen Deuteronen aus, so ändert sich die chemische Verschiebung benachbarter NMR-aktiver Kerne in Abhängigkeit der lokalen Struktur. Der Einfluß von Wasserstoff-Brücken auf diesen Isotopen-Effekt soll erstmals so quantifiziert werden, daß er für die NMR-Strukturbestimmung, insbesondere des Protein-Rückgrats, nutzbar ist.II. NMR-Pulssequenz-Optimierung bei Relaxation: Die Empfindlichkeit von NMR-Experimenten bis zur theoretischen Grenze hin zu maximieren gelang bisher nur unter Vernachlässigung der Relaxation. Mit kontrolltheoretischen Methoden wollen wir für einen vorgegebenen Transfer kürzeste Pulssequenz und Sequenzen mit minimalem relaxativem Verlust finden, um so die Effizienz von NMR-Methoden in der Praxis weiter optimieren zu können. Darüber hinaus führt die Relaxation passiver Spins zu systematisch zu klein abgelesenen J-Kopplungskonstanten und damit leicht zu Fehlern bei der Strukturbestimmung. Nach quantitativer Analyse dieses unerwünschten relaxativen Effektes kann man eine Klasse von Experimenten so modifizieren, daß sich der durchschnittliche Fehler bereits während des Experimentes kompensiert, was bislang nur heuristisch möglich war. Mit dem gleichen Konzept lassen sich auch Artefakte in TROSY Experimenten beseitigen.

• DFG Programme: Research Fellowships
• International Connection: Denmark
• Cooperation Partner: Professor Dr. Ole W. Sorensen