Untersuchung struktureller und dynamischer Aspekte der Funktion von Hämproteinen

• Antragsteller: Professor Dr. Gerd Ulrich Nienhaus
• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2011
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5268116

Myoglobin soll als Modellsystem eingesetzt werden, um an einem einfachen biologischen Prozess, der Bindung kleiner, zweiatomiger Liganden (O2, NO, CO), zu untersuchen, wie dieser durch strukturelle und dynamische Eigenschaften des Proteinmoleküls kontrolliert wird. Durch systematische Modifikation des Proteinmoleküls soll der spezifische Einfluss einzelner Aminosäureseitenketten auf die Bindungsreaktion am aktiven Zentrum sowie die Ligandenmigration zum aktiven Zentrum untersucht werden. Die Untersuchungen werden sich methodisch auf die zeitaufgelöste Spektroskopie im sichtbaren und infraroten Spektralbereich stützten. Durch Laserpulsanregung werden die Liganden photodissoziiert, und die nachfolgende Rückbindung wird spektroskopisch als Funktion der Zeit über weite Temperaturbereiche (10 - 300 K) verfolgt. Erkenntnisse über die Dynamik des Systems Protein-Ligand werden durch die Analyse der Kinetik, insbesondere ihrer Temperaturabhängigkeit, erhalten, aber auch aus der Verschiebung spektraler Linien. Ferner sind kryokristallographische Untersuchungen von Photoproduktstrukturen vorgesehen, um spektrale und strukturelle Veränderungen korrelieren zu können. Im weiteren Verlauf des Projekts sollen die hier erarbeiteten Konzepte auf Struktur-Funktionsuntersuchungen an komplexeren Hämproteinen angewandt werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen