Phenoloxidaseaktivität von Hämocyaninen und Tyrosinasen aus Arthropoden

• Antragsteller: Professor Dr. Heinz Decker (†)
• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 2002 bis 2007
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5364635

Phenoloxidasen - Tyrosinasen und Catecholoxidasen - sind evolutionär ursprüngliche und ubiquitär vorkommende Kupferenzyme, die eine Reihe unterschiedlicher biologischer Funktionen erfüllen. So sind sie an der primären Immunantwort in Invertebraten, der Sklerotisierung des Exoskeletts von Arthropoden und der Pigmentierung in Tieren, Pflanzen und Pilzen beteiligt. Allerdings ist der Reaktionsmechanismus auf molekularer Ebene bisher noch nicht wirklich verstanden. Zur selben Proteinfamilie, den Typ-3-Kupferproteinen, gehören auch Hämocyanine als O2-Transportproteine aus Arthropoden und Mollusken. Auch sie zeigen nach entsprechender Aktivierung Phenoloxidase-Aktivität. Das vorgeschlagene Projekt verfolgt zwei miteinander verknüpfte Zielsetzungen. Zum einen sollen der molekulare Mechanismus der Aktivierung und die Enzymaktivität der Phenoloxidase und des Hämocyanins aus der Languste Palinurus elephas vergleichend untersucht, zum zweiten soll die Phenoloxidaseaktivität des Hämocyanins aus der Vogelspinne Eurypelma californicum in vivo und in vitro charakterisiert werden. Durch den Vergleich der Ergebnisse der beiden Ansätze wird es möglich sein, tiefere Einblicke in den Aktivierungs- und Katalysemechanismus sowie in die funktionelle und strukturelle Verwandtschaft von Phenoloxidasen und Hämocyaninen zu erhalten.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen