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Untersuchung des Einflusses der Circularisierung des Proteinrückgrates auf Struktur, Dynamik und Stabilität von Proteinen mittels hochauflösender NMR-Spektroskopie in Lösung sowie moleküldynamischer Simulationen

Applicant Dr. Frank Schumann
Subject Area Biochemistry
Term from 2002 to 2004
Project identifier Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 5377172
 
Das Studium der Struktur und Dynamik von Proteinen ist von aktuellem wissenschaftlichen Interesse. Ein detailliertes Verständnis der Funktionsweise von Proteinen ermöglicht eine gezielte Einflussnahme auf pathologische Vorgänge im Organismus durch die Eröffnung neuartiger therapeutischer Möglichkeiten. Die Auswirkungen der Circularisierung von Proteinen auf deren Struktur, Dynamik und Energetik ist ein bisher wenig untersuchter, vielversprechender Ansatz und kann einen wichtigen Beitrag auf diesem Forschungsgebiet liefern. Als Modell für diese Untersuchungen wurde die Src-homologe Domäne 3 (SH3) des c-Crk Adapterproteins ausgewählt. Als Methode der Wahl beim Studium des strukturellen und vor allem dynamischen Verhaltens von Biomolekülen in Lösung hat sich in den letzten Jahren die hochauflösende NMR-Spektroskopie in Verbindung mit moleküldynamischen Simulationen etabliert. Unter Anwendung dieser Techniken soll im Rahmen dieses Forschungsvorhabens die Struktur, Dynamik und Stabilität von linearen und circularen Formen der SH3-Domäne studiert werden.
DFG Programme Research Fellowships
International Connection USA
Cooperation Partner Professor Dr. David Fushman
 
 

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