Struktur und Funktion von Hydroxyprolin-Glykanen in Chlamydomonas reinhardtii

• Antragstellerin: Professorin Dr. Sabine Waffenschmidt
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2003 bis 2008
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5400705

Pflanzliche Strukturproteine gehören meist zur Familie der Hydroxyprolinreichen Glykoproteine. Diese Proteine sind modulartig aufgebaut, wobei repetitive Aminosäuremotive an Serin bzw. Hydroxyprolin O-glykosidisch modifiziert sind. Obwohl diese Proteine bei so wichtigen Prozessen wie der Reaktion auf Pathogene, der Wundheilung, der Bestäubung sowie der Selbststerilität beteiligt sind, sind viele Aspekte ihrer Biochemie ungeklärt, wie z. B. der Code der O-Glykosylierung an Hydroxyprolin, auch die biologische Funktion der an Hydroxyprolin gebundenen Glykane ist unklar. Da die Grünalge Chlamydomonas reinhardtii eine Zellwand besitzt, die ausschließlich aus Hydroxyprolinreichen Glykoproteinen besteht, nutzen wir sie als Modellorganlismus, um diese offenen Fragen zu klären. Wir wollen am Wildtyp und einer O-Glykosylierungsmutante, deren Phänotyp einen gestörten Zellwandabbau während des vegetativen Vermehrungszyklus sowie eine gestörte Interaktion von Gameten zeigt, Struktur und Funktion der beteiligten Glykane analysieren. Ferner wollen wir durch Transformation der Alge mit synthetischen Glykogenen, den Code er O-Glykosylierung für die Alge aufschlüsseln.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen