Rolle der pflanzlichen Hitzestressgranula als multifunktionelle Chaperonkomplexe

• Antragsteller: Professor Dr. Lutz Nover
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2004 bis 2008
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5420753

Die geplanten Untersuchungen dienen der Analyse pflanzlicher HSG Komplexe als multifunktionelle Strukturen für die reversible Speicherung denaturierter Proteine und mRNP während einer Hitzestreßphase. Dabei stehen die Rolle der Chaperone, mRNA and RNA-bindenen Proteine für die Assemblierung und dynamischen Veränderungen der Ultrastruktur der HSG Komplexe im Vordergrund. Es soll geklärt werden, ob die HSG Komplexe cytoplasmatische Strukturen darstellen, in denen verschiedene mRNP-spezifische Funktionen von den Streßgranula (streßbedingte Aggregation defekter Initiationskomplexe, Säugerzellen), zu den P-bodies (Entfernung der Kappe und 5' 3' exonucleolytischer Abbau, Hefe), den Exosomen (Deadenylierung und 3' 5' Abbau, Säuger und Hefe) bis hin zu echten mRNP Speicherorten vereint sind. Neben diesen globalen Eigenschaften der HSG Komplexe sollen spezifische Proteinwechselwirkungen mit dem Hefe Zweihybrid-System bzw. Split-YFP System, die Dynamik der Assoziation/Dissoziation einzelner Komponenten in der Hitzestreß- bzw. Erholungsphase und das Schicksal der RNA in den HSG Komplexen untersucht werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen