Rolle der pflanzlichen Hitzestressgranula als multifunktionelle Chaperonkomplexe
Final Report Abstract
Wie auch in Säugerzellen und Hefe kann man in Pflanzenzellen mindestens drei funktionelle Zustände von mRNP nachweisen: (i) translatierte mRNPs in Polysomen, (ii) mRNPs in Speichergranula (Stressgranula, SG) und (iii) mRNP im Zustand des Abbaus (processing bodies, PB). Zwischen diesen Zuständen gibt es einen regen Austausch von mRNP. Insbesondere unter Stressbedingungen mit reduzierter oder fehlender Translationsinitiation kommt es zu einer massiven Vermehrung von mRNPs in SG und PB. Als Markerproteine für PB dienten die Decapping-Proteine DCP1 und DCP2, Vertreter des LSm-Komplexes und 5'-Exonuclease XRN4, während für SG die RNA- bindenden Proteine RBP47 und UBP1 verwendet wurden. Wann immer der dynamische Umsatz in den PB durch gesteigerten Influx von mRNP oder durch Fehlen einer essentiellen Komponente gestört wurde, wuchsen sie rasch zu mikroskopisch sichtbaren Aggregaten. Kolokalisation von Marker-proteinen in SG und PB zeigten oft eine unmittelbare Benachbarung, die auf einen direkten Transfer von mRNP hindeuten könnte. Die lange bekannten Hitzestressgranula (HSG) der Pflanzen sind hochmolekulare Chaperonkomplexe (Markerproteine HSP17 o. HSP70), aber sie enthalten keine Komponenten der Translations- und mRNP-Maschinerie, wie ursprünglich angenommen.
