Cyanobakterielle nichtribosomale Peptide als Signalmoleküle
Plant Genetics and Genomics
Final Report Abstract
Im Rahmen des Projektes konnte die von uns postulierte Signalwirkung von Microcystin bei spezifischen Lichtbedingungen auf einige Gene bestätigt werden. Wir konnten aber zeigen, dass die Rolle von Microcystin über diese Signalwirkung weit hinausgeht und der Einfluss des nichtribosomalen Peptids auf das Gesamtproteom sehr stark ausgeprägt ist. Zu den von Microcystin beeinflussten Proteine gehören viele redoxabhängige Protein, darunter fast alle Vertreter des Calvin- Zyklus, die Phycobiliproteine und bislang uncharakterisierte Proteine. Wir konnten im Rahmen des Projektes ein Zelloberflächenprotein charakterisieren. Dabei handelt es sich um das dominante O- glycosylierte Protein MrpC, das bei Verlust von Microcystin stark an der Oberfläche akkumuliert. Das Protein ist spezifisch für einzelne Microcystis-Morphotypen und konnte auch in Freilandkolonien nachgewiesen werden. Wir konnten daneben zeigen, dass Microcystin direkt an Proteine bindet und auf diese Weise das Proteom möglicherweise stärker beeinflusst als durch die von uns vorab beobachtete Signalwirkung. Wir konnten einen starken Phänotyp Microcystin-freier Mutanten bei Redoxstress beobachten. Diese Erkenntnisse sind Ausgangpunkt eines Folgeprojekts. Wir haben mit dem Projekt eine vollständig neue Art von Funktion einen mikrobiellen Sekundärmetaboliten aufgezeigt.
Publications
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(2007) Towards clarification of the biological role of microcystins, a family of cyanobacterial toxins. Environ Microbiol 9:965-970
Schatz, D., Y. Keren, A. Vardi, A. Sukenik, S. Carmeli, T. Börner, E. Dittmann & A. Kaplan
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(2008) An extracellular glycoprotein is implicated in cell-cell contacts in the toxic cyanobacterium Microcystis aeruginosa PCC 7806. J Bacteriol 190: 2871-2879
Ziliiges, Y., J. C. Kehr, S. Mikkat, C. Bouchier, N. T. de Marsac, T. Börner & E. Dittmann
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(2011) The Cyanobacterial Hepatotoxin Microcystin Binds to Proteins and Increases the Fitness of Microcystis under Oxidative Stress Conditions. Plos One 6
Ziliiges, Y., J. C. Kehr, S. Meissner, K. Ishida, S. Mikkat, M. Hagemann, A. Kaplan, T. Börner & E. Dittmann