Fucoxanthin-Chlorophyll-Proteine in Photosystem II-Superkomplexen von Diatomeen

• Antragstellerin: Professorin Dr. Claudia Büchel
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung seit 2024
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 544967429

Diatomeen sind eukaryotische, photosynthetische Organismen mit hoher ökologischer Relevanz. Die photosynthetischen Lichtreaktionen sind denen von Pflanzen sehr ähnlich, aber die Lichtsammelproteine (Lhc) zeigen Unterschiede, auch wenn sie zur selben Proteinfamilie gehören. Die Pigmentierung unterscheidet sich, da die Lhc der Diatomeen neben Chlorophyll (Chl) a auch Chl c, Fucoxanthin und die Xanthophyllzyklus-Pigmente Diadino- und Diatoxanthin binden. Im Gegensatz zu Pflanzen exprimieren Diatomeen viel mehr unterschiedliche Lhcs. Diese zeigen große Variationen in den Pigment-Stöchiometrien. Der generell hohe Fucoxanthingehalt der Lhc führte zu dem Namen Fucoxanthin-Chlorophyll-Proteins (FCP). Cyclotella meneghiniana ist eine der am besten untersuchten Diatomeen bezüglich des Anregungsenergietransfers in isolierten FCPs und ganzen Zellen, sowohl unter Lichtsammel- wie auch Lichtschutzbedingungen. Spektroskopische Untersuchungen zu isolierten Photosystem II (PSII)-Komplexen mit ihren assoziierten FCP fehlen jedoch, wodurch das Verständnis der genauen Anregungstransferwege in diesem für die sauerstoffproduzierende Photosynthese so wichtigen Komplex verhindert wird. In dieser Diatomee befindet sich zudem ein FCP-Protein in den PSII-Superkomplexen, welches potentiell in den Lichtschutz involviert ist, wodurch solche Studien noch interessanter werden. Wenn auch kürzlich hochaufgelöste Strukturdaten dieses PSII-Superkomplexes publiziert wurden, sind diese immer noch nicht ausreichend in der Auflösung im Bereich der FCPs, um die daran gebundenen Pigmente sicher zu identifizieren und ihre genaue Orientierung zu analysieren. Dies ist aber die Grundlage dafür, die Pigmentinteraktionen in der Energieweiterleitung und im Lichtschutz aufzuklären. Entwicklungen bei der Cryo-Elektronenmikroskopie gekoppelt an single-particle-analysis erlauben inzwischen die Erstellung hochaufgelöster Strukturen. Dabei bleibt aber die Qualität der biochemischen Präparation der limitierende Faktor. Uns ist es gelungen, die Qualität von PSII-Superkomplex Präparationen aus der Diatomee Cyclotella meneghiniana so zu steigern, dass nun eine höhere Auflösung möglich wird. Wir wollen die Qualität dieser Präparationen noch weiter erhöhen und die Struktur der PSII-Superkomplexe mit hoher Auflösung aufklären. Dies wird als Basis für die Analyse der exakten Anregungsenergieweiterleitungswege in das PSII-core dienen. Weiterhin wird es ermöglichen, den Lichtschutzmechanismus zu verstehen, der in der Nähe der PSII-cores stattfindet.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen