Kernmagnetische Resonanzspektroskopie und Computersimulationen zum Studium von Polymerdynamik in biologischen und technologischen Verbundstoffen
Final Report Abstract
Ziel des Projekts war es, die komplexen Struktur-Dynamik-Beziehungen in Polymer-Verbundstoffen mit Hilfe eines kombinierten Einsatzes von NMR-Experimenten und MD-Simulationen auf mikroskopischer Ebene im Detail zu untersuchen. Insbesondere galt es, den Einfluss innerer Grenzflächen aufdie Dynamik technologischer und biologischer Polymere zu erforschen. Hierbei sollte ausgenutzt werden, dass NMR-Experimente und MD-Simulationen nicht nur Information über die Korrelationszeit der molekularen Dynamik liefern, sondern auch Auskunft über den Bewegungsmechanismus geben. Polymerelektrolyte sind für potenzielle Anwendungen in Batteriematerialien von sehr großem Interesse. Bei der Präparation von Polymerelektrolyten verwendet man, dass eine Reihe von Polymeren in der Lage ist, Salze zu lösen. Außerdem nutzt man in vielen Fällen aus, dass sich die mechanischen Eigenschaften von Polymerelektrolyten durch eine Zugabe von Nanopartikeln verbessern lassen. Es stellt sich die Frage, auf welche Weise sich in diesen Verbundstoffen die Polymerdynamik, die essentiell für einen schnellen lonentransport ist, vom Verhalten im Reinstoff unterscheidet. Die Untersuchungen im geförderten Projekt zeigten am Beispiel von Polyethlylenoxid, dass eine Anwesenheit von Ionen die Struktur, die Dynamik und die Kristallisationsneigung von Polymeren sehr stark beeinflusst. Zu ähnlichen Effekten kann es auch an den Oberflächen von Nanopartikeln kommen. In den untersuchten Verbundstoffen wurde in der Nähe von Ionen oder Nanopartikeln in der Regel eine Verlangsamung der Polymerdynamik beobachtet. Dieser Effekt ist bei der Optimierung der elektrischen Leitfähigkeit von Polymerelektrolyten in Nano-Verbundstoffen zu berücksichtigen. Proteine zählen zu den wichtigsten Bausteinen des Lebens. Trotz großer Fortschritte in den vergangenen Jahren fehlt aber noch immer ein grundlegendes Verständnis der Funktion dieser Biopolymere. Bekanntermaßen bildet die Anwesenheit eines geeigneten Lösungsmittels eine Voraussetzung für die Proteinfunktion. Ziel des geförderten Projekts war das Studium des Zusammenspiels der für die Funktion erforderlichen Bewegungsprozesse der Komponenten in Protein-Lösungsmittel-Systemen. Für die Lösungsmittel Wasser und Glycerin wurde beobachtet, dass das Vorhandensein einer Lösungsmittelhülle die Flexibilität von Proteinen bei Raumtemperatur deutlich erhöht. Eine Erniedrigung der Temperatur hat für hydrierte Proteine allerdings eine Abnahme der erhöhten Flexibilität zur Folge. Der damit einhergehende Verlust der biologischen Funktion wurde in der Literatur mit einem Glasübergang oder einem Flüssig-Flüssig-Phasenübergang des Wassers in Verbindung gebracht. Die im geförderten Projekt gewonnenen Ergebnisse zur Wasserdynamik widersprachen diesen Hypothesen. Für Wasser- und Glycerinmoleküle in Proteinmatrizen zeigten die Resultate der durchgeführten experimentellen und theoretischen Studien, dass die Nähe von Proteinoberflächen zu einer Verlangsamung der Bewegung und zu einer Zunahme der Heterogenität der Dynamik führt. Weiterhin wurde deutlich, dass sich der Mechanismus der Wasser- und Glycerinbewegung bei Abkühlung verändert. Für zukünftige Untersuchungen stellt sich die Frage, inwieweit der Verlust der Proteinfunktion mit einem Wechsel des Mechanismus der Lösungsmitteldynamik zusammenhängt.
Publications
- J. Phys. Chem. B 112, 11217-11226 (2008). Effects of Salt and Nanoparticles on the Segmental Motion of Poly(ethylene oxide) in Its Crystalline and Amorphous Phases: 2H and 7Li NMR Studies
M. Vogel, C. Herbers, and B. Koch
- Macromolecules 41, 2949-2958 (2008). Conformational and Structural Relaxations of Poly(ethylene oxide) and Poly(propylene oxide) Melts: Molecular Dynamics Study of Spatial Heterogeneity, Cooperativity, and Correlated Forward-Backward Motion
M. Vogel
- Phys. Rev. Lett. 101, 225701 (2008). Origins of Apparent Fragile-to-Stmng Transitions of Protein Hydration Waters
M. Vogel
- J. Phys. Chem. B 113, 9386-9392 (2009). Temperature-Dependent Mechanisms for the Dynamics of Protein-Hydration Waters: A Molecular Dynamics Simulation Study
M. Vogel
- Macromolecules 42, 9498-9509 (2009). Rotational and Conformational Dynamics o f a Model Polymer Melt at Solid Interfaces
M. Vogel
- Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics 1804, 41-48 (2010). 2H and 13C NMR studies on the temperature-dependent water and protein dynamics in hydrated elastin, myoglobin and collagen
S. A. Lusceac, M. R. Vogel, and C. R, Herbers
