Phycobiliproteine als Reservestoffe: Der Abbau von Phycobilisomen unter Stickstoffmangel
Final Report Abstract
Cyanobakterien und Rotalgen bauen bei mangelhafter Versorgung mit den Makroelementen Stickstoff und Schwefel ihre aus Biliproteinen aufgebauten Antennenkomplexe ab, die Phycobilisomen. Diese seit über 100 Jahren bekannte, auch "bleaching" genannte Reaktion schützt die Organismen vor übermäßiger Lichtabsorption und liefert Aminosäuren für die Anpassung an die Streßbedingungen. Bei Cyanobakterien spielt der Phycobilisomenabbau darüber hinaus eine Rolle bei der Anpassung an die Lichtqualität, der Chromatischen Adaptation, und bei der Differenzierung von vegetativen Zellen zu Heterocysten. Heterocysten sind auf die N2-Fixierung spezialisierte Zellen. Im Rahmen des DFG-geförderten Projekts "Phycobiliproteine als Reservestoffe: Der Abbau von Phycobilisomen unter Stickstoffmangel" wurden Struktur und Funktion des Proteins NblA untersucht. Die Expression dieses kleinen Proteins unter Stickstoff- oder Schwefel-Mangel steuert den Phycobilisomenabbau. Die Kristallstrukturanalyse ergab, daß das übenwiegend helikale NblA ein Homodimer bildet. Hochkonservierte Aminosäuresequenzen an den N- und C-Termini des Proteins sind frei zugänglich. Funktionsanalysen ergaben, daß NblA mit seinem C-terminalen Motiv an die Phycobiliproteine bindet. Nach unseren Befunden dient das N-terminale Motiv als Interaktionspartner für ClpC. ClpC ist ein Chaperon, das Proteine entfalten und dem Abbau durch einen CIpP genannten Proteasekomplex zuführen kann. NblA fungiert demnach als induzierbares Adaptorprotein, das den Kontakt zwischen einer Clp-Protease und den Phycobilisomen vermittelt und damit deren Abbau kontrolliert.
Publications
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(2006) Crystal structure of NblA from Anabaena sp. PCC 7120, a small protein playing a key role in phycobilisome degradation. J Biol Chem 281. 5216-5223
Bienert R, Baier K, Volkmer R, Lockau W & Heinemann
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(2006) Strukturuntersuchungen an Proteinen der bakteriellen Stressantwort: NbIA von Anabaena sp. PCC 7120 und Csp:ssDNA-Komplexe von Bacillus caldolyticus und Bacillus subtilis. Dissertation, Humboldt-Universität zu Berlin, 140 pp.
Bienert R.
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(2008) NblA, a key protein of phycobilisome degradation, interacts with ClpC, a HSP100 chaperone partner of a cyanobacterial Clp protease. J Biol Chem. Sep 25. [Epub ahead of print]
Karradt A, Sobanski J, Mattow J, Lockau W, Baier K
