Aufklärung der Struktur-induzierten photophysikalischen Anpassung in Retinal-basierten phototrophen Aggregaten

• Antragsteller: Dr. Marvin Asido
• Fachliche Zuordnung: Physikalische Chemie von Molekülen, Flüssigkeiten und Grenzflächen, Biophysikalische Chemie
• Förderung: Förderung seit 2025
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 564394927

Die direkte Umwandlung von Licht in chemische Energie war entscheidend für die Entwicklung des Lebens auf der Erde und ist heute genauso wichtig, um wirtschaftliches Wachstum mit globaler Nachhaltigkeit in unserer modernen Gesellschaft in Einklang zu bringen. Viele biologische Systeme in der Natur haben die solare Energieumwandlung evolutionär optimiert - oftmals mit unübertroffener Effizienz - indem sie einen oder mehrere lichtabsorbierende Cofaktoren mit einem Apoprotein definierter Funktion kombinierten. Eines der evolutionär frühesten Beispiele für die solare Energieumwandlung auf der Erde wird von mikrobiellen Rhodopsinen durchgeführt, die für einen großen Teil der energetischen Umwandlung in Ozeanen und Süßwassersystemen verantwortlich sind. Auf zellulärer Ebene erzeugen diese membrangebundenen Proteine einen Protonengradienten, der zur Produktion von ATP und NADH genutzt wird. Die Rate dieses Ladungstransports wird erheblich durch einen pH-abhängigen "Schalter" zwischen der monomeren und oligomeren Form des Apoproteins beeinflusst. Wohingegen funktionelle Studien gezeigt haben, dass die Oligomerisierung den Ladungstransport beeinflusst, bleibt die zugrunde liegende photochemische Rolle unklar. Dabei ergeben sich zwei wesentliche offene Fragen: (i) Die Photochemie des Cofaktors hängt von der Struktur des umgebenden Apoproteins ab. Wie beeinflusst die strukturelle Umordnung bei der Oligomerisierung den frühen Photozyklus des primären Cofaktors Retinal? (ii) Neue Studien zeigen, dass zusätzliche Cofaktoren, Carotinoide, an einer breiteren Vielfalt von Rhodopsinen binden können, als bisher angenommen wurde. Führt die Oligomerisierung zu zusätzlichen Wechselwirkungen zwischen den Cofaktoren und demzufolge zu neuen photophysikalischen und/oder photochemischen Eigenschaften? Die Beantwortung dieser Fragen wurde bisher durch Schwierigkeiten in der Herstellung wohldefinierter oligomerer Zustände der Rhodopsine, die für die saubere spektroskopische Charakterisierung notwendig sind, erschwert. Hierzu schlägt der Antragsteller vor sogenannte "Nanodiscs" zu verwenden, um Monomere und Oligomere in kontrollierten Membranbedingungen einzubauen. Darüber hinaus erschwert die ultraschnelle Zeitskala und die komplexe Energetik der Primärreaktion typischerweise die Untersuchung der spektral überlagernden photochemischen Pfade. Der Antragsteller wird zweidimensionale elektronische Spektroskopie (2D-ES), eine hochmoderne spektroskopische Methode mit verbesserter zeitlicher und spektraler Auflösung, einsetzen, um diese Pfade aufzulösen und die Cofaktor-Kopplungen in den jeweiligen Rhodopsin-Konstrukten kartieren. Die Kombination dieser Methoden ermöglicht es die strukturelle Beschaffenheit des Proteins (Monomer vs. Oligomer) mit den frühesten Schritten der Energieumwandlung zu verknüpfen und letztlich aufzuklären, wie mikrobielle Rhodopsine eine robuste Umwandlung von Licht zu chemischer Energie in einer sich dynamisch ändernden Umgebung sicherstellen.

• DFG-Verfahren: WBP Stipendium
• Internationaler Bezug: USA
• Gastgeberin: Professorin Dr. Gabriela S. Schlau-Cohen