Strukturelle und funktionelle Analyse des Hsp90 Chaperon Komplexes (A02)

• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2001 bis 2012
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5484884

Hsp90 ist die zentrale Komponente des komplexesten Chaperonsystems der eukaryontischen Zelle. Zu den Substratproteinen gehören wichtige regulatorische Proteine. Wir konnten den konservierten ATPase-Zyklus von Hsp90 aufklären und die dabei ablaufenden Konformationsänderungen beschrei-ben. Wichtig ist es nun die Substratbindestellen in Hsp90 zu identifizieren, die Grundlagen der Wech-selwirkung mit Substratproteinen zu analysieren und die Regulation der Hsp90 Maschinerie durch Co-chaperone wie p23 und Ahal zu verstehen, sowie die Bedeutung der Phosphorylierung für Hsp90 aufzuklären.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 594: Molekulare Maschinen in Proteinfaltung und Proteintransport
• Großgeräte: Fluoreszenzspektrograph
• Gerätegruppe: 1850 Spektralfluorometer, Lumineszenz-Spektrometer (außer Filterfluorometer
• Antragstellende Institution: Ludwig-Maximilians-Universität München
• Mitantragstellende Institution: Technische Universität München (TUM)
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Johannes Buchner