SFB 635:  Posttranslationale Funktionskontrolle von Proteinen

• Fachliche Zuordnung: Biologie ; Medizin
• Förderung: Förderung von 2003 bis 2015
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5485912

Nach der Entzifferung der Genomsequenzen einer großen Anzahl von Organismen müssen zelluläre Funktionen der exprimierten Proteine auf molekularer Ebene analysiert werden, um ein tieferes Verständnis der Funktionsweise von Zellen zu erlangen. Die am Sonderforschungsbereich beteiligten Gruppen untersuchen Mechanismen, die eine Regulation der Funktion eines Proteins nach dessen Synthese ermöglichen. Es zeigte sich, dass diese posttranslationalen Kontrollmechanismen von herausragender Bedeutung sind für die Aufrechterhaltung zellulärer Funktionen, deren Anpassung an sich ändernde Umweltbedingungen sowie für Differenzierungsprozesse. Die Funktion eines Proteins kann dabei durch kovalente Modifikationen, Assemblierung mit anderen Proteinen oder durch proteolytische Prozesse über seine Stabilität reguliert werden, Kontrollmechanismen, die im Rahmen des Sonderforschungsbereiches untersucht werden. Diese Mechanismen sind häufig zwischen entfernt verwandten Organismen konserviert.
Um grundlegende Prinzipien aufzuzeigen, führen die am Sonderforschungsbereich beteiligten Gruppen ihre Untersuchungen in einem breiten Spektrum von Organismen durch, das von Bakterien über Hefen, Drosophila, höhere Pflanzen bis hin zu Säugerzellen reicht. Darüber hinaus sind verschiedene Kontrollmechanismen zu regulatorischen Netzwerken verknüpft, wodurch die Komplexität der posttranslationalen Funktionskontrolle von Proteinen deutlich erhöht wird. Die Aufklärung dieser komplexen Regulationsmechanismen soll durch kooperative Ansätze im Rahmen des Sonderforschungsbereiches vorangebracht werden.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche

Abgeschlossene Projekte

• A01 - Regulation von Transkriptionsfaktoren durch SUMOylierung bei der Kontrolle der Blühzeit in Arabidopsis (Teilprojektleiter Coupland, Ph.D., George )
• A02 - Mono-Ubiquitin abhängige Proteinsortierung zu Endosomen bei der Kontrolle der Zellteilung in Arabidopsis (Teilprojektleiter Hülskamp, Martin )
• A03 - Funktionelle Regulation der Clathrin-assoziierten Adaptor Komplexe (Teilprojektleiter Höning, Stefan )
• A04 - Posttranslationale Modifikation und enzymatische Aktivität der humanen Guanylat-bindenden Proteine (Teilprojektleiter Praefcke, Gerrit )
• A05 - Funktionelle und strukturelle Grundlagen der 14-3-3 Protein-vermittelten Inhibition der Nitratreduktaseaktivität in Pflanzen (Teilprojektleiter Schwarz, Günter )
• A06 - Posttranslational modification of the insulin signal transduction pathway in vivo (Teilprojektleiter Brüning, Jens Claus )
• A07 - An der FGF-Signalübertragung und Dynamik von Adhärenzverbindungen beteiligte Phosphotyrosinadapter (Teilprojektleiterin Leptin, Ph.D., Maria )
• A08 - Posttranslational control of MEC-2/Podocin-associated mechanosensitive ion channel complexes (Teilprojektleiter Benzing, Thomas )
• A09 - Control of RhoGDIá function by post-translational lysine-acetylation (Teilprojektleiter Lammers, Michael )
• A10 - Regulation of the mammalian mitochondrial ribosome by Sirt3-mediated deacetylation (Teilprojektleiterin Wenz, Tina )
• A11 - Post-translation control of gephyrin clustering at inhibitory synapses: phosphorylation and palmitoylation (Teilprojektleiter Schwarz, Günter )
• B01 - In vivo proteomics of the IKK complex (Teilprojektleiter Pasparakis, Manolis )
• B02 - Regulatory interactions between IRG GTPases (Teilprojektleiter Howard, Jonathan Charles )
• B03 - Analyse posttranslationaler Modifikationen durch Pflanzen-spezifisches Glutaredoxin (Teilprojektleiterin Zachgo, Sabine )
• B04 - Funktionsweisen der Co-Chaperone RAR1 und SGT1 in der pflanzlichen Pathogenabwehr (Teilprojektleiterin Parker, Jane E. )
• B05 - Regulatorische Systeme an der Schnittstelle von Proteinfaltung und -abbau (Teilprojektleiter Höhfeld, Jörg )
• B06 - The role of UPF1 phosphorylation during nonsense-mediated mRNA decay (Teilprojektleiter Gehring, Niels H. )
• B07 - Structure-function analysis of Arabidopsis EDS1 immune signalling complexes (Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter Niefind, Karsten ;  Parker, Jane E. )
• B08 - Control of membrane dynamics by cooperative action of bacterial dynaminlike proteins and flotillins (Teilprojektleiter Bramkamp, Marc )
• C01 - Mehrlagige Kontrolle des SUMO-modifizierten Zustandes von Proteinen (Teilprojektleiter Dohmen, Jürgen )
• C02 - Funktionelle Analyse der SPA-Proteine von Arabidopsis als Co-Faktoren der E3-Ubiquitinligase COP1 (Teilprojektleiterin Höcker, Ute )
• C03 - Analyse regulatorischer Funktionen des Proteasom-assoziierten WD-Proteins PRL1 und der SnRK1 Kinase (Teilprojektleiter Koncz, Csaba )
• C04 - Proteolytische Kontrolle der mitochondrialen Biogenese durch AAA Proteasen (Teilprojektleiter Langer, Thomas )
• C05 - Die Rolle der Proteindegradation durch FtsH-Proteasen in der Stressanpassung von Cyanobakterien (Teilprojektleiter Krämer, Reinhard ;  Marin, Kay )
• C06 - Regulation der bakteriellen Zellteilung durch Proteolyse (Teilprojektleiter Bramkamp, Marc )
• C07 - From kinase activation to proteasome contributions within the plant circadian clock (Teilprojektleiter Davis, Seth J. )
• C08 - Substrate recruitment and ubiquitylation by E3 ligase complexes (Teilprojektleiter Hoppe, Thorsten )
• C09 - Regulation of C. elegans developmental timing by the F-box protein DRE-1/FBXO11 (Teilprojektleiter Antebi, Adam )
• P04 - Phosphorylation and lipid modicication in the regulation of plant calcium-dependent protein kinases (CDPK) after biotic and abiotic stress stimuli (Teilprojektleiterin Romeis, Tina )
• P05 - Regulation of Arabidopsis bZIP transcription factors by phosphorylation (Teilprojektleiter Harter, Klaus )
• P11 - Characterisation of the ubiquitin-protein ligase activity of the Mdm2/MdmX complex (Teilprojektleiter Scheffner, Martin )
• P12 - Posttranslational control of Cyclin A turnover during the cell cycle (Teilprojektleiter Sprenger, Frank )
• P17 - Proteolysis as a regulatory principle in GlnK stability and the network of nitrogen control in Corynebacterium glutamicum (Teilprojektleiter Burkovski, Ph.D., Andreas ;  Krämer, Reinhard )
• Z01 - Central tasks of the Collaborative Research Centre (Teilprojektleiter Langer, Thomas )
• Z02 - Central protein analysis (Teilprojektleiter Hanisch, Franz-Georg ;  Lamkemeyer, Tobias )

• Antragstellende Institution: Universität zu Köln
• Beteiligte Hochschule: Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn
• Sprecher: Professor Dr. Thomas Langer