Molekulare Biophysik mit Schwerpunkt Röntgenspektroskopie
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Metalloproteine gehören zu den konstitutiven Zellbestandteilen und sind an allen lebenswichtigen Reaktionen beteiligt. Mehr als die Hälfte aller biologischen Enzyme enthalten gebundene Übergangsmetalle. Die oft kompliziert aufgebauten Kofaktoren katalysieren Reaktionen unter besonders milden Bedingungen, welche zu den grössten Herausforderungen der technischen Chemie zählen, und daher von herausragendem Interesse für mögliche Anwendungen in erneuerbaren Energien, Umweltschutz, Industrie und Medizin sind. Triebkräfte der Forschung zum Verständnis der Reaktivitäten von biologischen Metallkofaktoren sind daher die anstehenden Herausforderungen in Ökologie und Ökonomie. Forschung mit Synchrotronstrahlung an Grossgeräten gehört zu den vielversprechendsten Ansätzen zur biophysikalischen Charakterisierung katalytischer Metallzentren auf molekularer Ebene. Die fortschreitende Entwicklung neuer Röntgenquellen (Strahlquellen der dritten und vierten Generation, Freie Elektronen Röntgenlaser) und methodische Fortschritte in der Theorie machen neue Experimente an biologischen Systemen möglich, welche eine vollständige Darstellung der molekularen Struktur, elektronischen Konfiguration und vibrationellen Dynamik von Metallkofaktoren erlauben. Wir entwickeln fortgeschrittene Methoden für Röntgenspektroskopie und wenden diese auf relevante biologische und chemische Systeme an. Im Vordergrund stehen zeitaufgelöste Röntgenabsorptions und –Emissions-Experimente, Bindestellenselektive Untersuchungen und die Integration von Röntgenmethoden mit quantenchemischen Ansätzen. Neuerdings wurden Ergebnisse auch mit Kernresonanzstreuungs-Methoden und unter Einsatz eines Freie Elektronen Lasers erzielt. So konnten neue Erkenntnisse zum Mechanismus der Wasserstoffkatalyse in Hydrogenasen gewonnen, ein erweiterter Reaktionszyklus der photosynthetischen Wasseroxidation formuliert, das Verständnis der Sauerstoffaktivierung an bimetallischen Kofaktoren weiterentwickelt, eine umfassende Datensammlung zu Molybdänenzymen aufgebaut, sowie Beiträge zum Verständnis biomimetischer Materialien geleistet werden. Der fortgesetzte Ausbau unserer Rechenkapazitäten ermöglicht nun Dichtefunktionaltheorie-Rechnungen auch an grossen Modellen. Diese wissenschaftlichen Erfolge sind in zahlreichen Veröffentlichungen dokumentiert. Es steht uns damit ein Arsenal moderner experimenteller und theoretischer Methoden zur Verfügung, um umfassende Analysen biologischer und chemischer Systeme zu leisten.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
- Synthetic calcium-manganese oxides mimic the water-oxidizing complex of photosynthesis structurally and functionally. Energy Environ. Sci. 4, 2400-2408 (2011)
I. Zaharieva, M. M. Najafpour, M. Wiechert, M. Haumann, P. Kurtz, H. Dau
- Alternating proton and electron transfer in photosynthetic water oxidation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 109, 16035-16040 (2012)
A. Klauss, M. Haumann, H. Dau
- Experimental and quantum chemical characterization of the water oxidation cycle catalyzed by [RuII(damp)(bpy)(H2O)]2+. Chem. Sci. 50, 11134-11142 (2012)
L. Vigara, M. Z. Ertem, N. Planas, F. Bozoglian, N. Leidel, H. Dau, M. Haumann, L. Gagliardi, C. J. Cramer, A. Llobet
(Siehe online unter https://doi.org/10.1039/c2sc20399e) - Recent developments in research on water oxidation by photosystem II. Curr. Opin. Chem. Biol. 16, 1-8 (2012)
H. Dau, I. Zaharieva, M. Haumann
(Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2012.02.011) - The electronic structure of an [FeFe] hydrogenase model complex in solution revealed by X-ray absorption spectroscopy using narrow-band emission detection. J. Am. Chem. Soc. 134, 14142-14157 (2012)
N. Leidel, P. Chernev, K. Havelius, L. Schwartz, S. Ott, M. Haumann
(Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ja304970p) - Identification of a bis-molybdopterin intermediate in molybdenum cofactor biosynthesis. J. Biol. Chem. 288, 29736-29745 (2013)
S. Reschke, K. G. V. Sigfridsson, P. Kaufmann, N. Leidel, S. Horn, C. Schulzke, M. Haumann, S. Leimkühler
- Rapid X-ray photoreduction of dimetal-oxygen cofactors in ribonucleotide reductase. J. Biol. Chem. 288, 9648-9661 (2013)
K. G. V. Sigfridsson, N. Leidel, P. Chernev, A. Popovic-Bijelic, A. Gräslund, M. Haumann
(Siehe online unter https://doi.org/10.1074/jbc.M112.438796) - Electronic and molecular structures of the active-site H-cluster in [FeFe]- hydrogenase determined by site-selective X-ray spectroscopy and quantum chemical calculations. Chem. Sci. 5, 1187-1203 (2014)
C. Lambertz, P. Chernev, K. Klingan, N. Leidel, K. Sigfridsson, T. Happe, M. Haumann
(Siehe online unter https://doi.org/10.1039/c3sc52703d) - The bacterial formate hydrogenlyase complex. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 111, E3948- 3956 (2014)
J. S. McDowall, B. J. Murphy, M. Haumann, T. Palmer, F. A. Armstrong, F. Sargent
(Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1407927111) - Metal centers in hydrogenase enzymes studied by X-ray spectroscopy. In: Biohydrogen (M. Rögner, ed.), De Gruyter, Berlin, ISBN: 978-3-11-033674-0, pp. 97- 116 (2015)
M. Haumann
