Struktur und Dynamik von ß-Strang-Membranproteinen mittels Lösungs- und Festkörper-NMR Spektroskopie (A04)

• Fachliche Zuordnung: Strukturbiologie
• Förderung: Förderung von 2009 bis 2020
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 55908123

Nach der Strukturbestimmung des offenen Zustands des Kanalproteins hVDAC1 möchten wir die Struktur des geschlossenen Zustands mittels einer fünffach VDAC1 Mutante bestimmen, die sich elektrophysiologisch wie der geschlossene Zustand verhält. Weiterhin werden wir die Struktur von Aß und IAPP Oligomeren in Membranen in Ab- und Anwesenheit von anle138b untersuchen. Beide, Aß und IAPP Oligomere führen zu Ionenleitfähigkeit durch Membranen, sowie Dysfunktionalität und Zelltod von Neuronen (Alzheimer) und ß-Zellen (Typ II Diabetes). Anle138b blockiert die Ionenleitfähigkeit und ist in Mausmodellen therapeutisch aktiv.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 803: Funktionalität kontrolliert durch Organisation in und zwischen Membranen
• Antragstellende Institution: Georg-August-Universität Göttingen
• Teilprojektleiter: Dr. Loren Andreas, seit 1/2017; Professor Dr. Christian Griesinger; Professor Dr. Adam Lange, bis 3/2014; Professor Rasmus Linser, Ph.D., von 10/2014 bis 12/2016