Funktion und Struktur des neuen Häm-Bindeproteins HbpS und dessen Interaktion mit der Sensorkinase SenS aus Streptomyces reticuli

• Antragsteller: Privatdozent Dr. Darío Ortiz de Orué Lucana
• Fachliche Zuordnung: Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
• Förderung: Förderung von 2005 bis 2015
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 16645628

Das Gram-positive Bakterium Streptomyces reticuli produziert neben Cellulasen eine Häm-haltige, Mycel-assozierte, bifunktionelle Katalase-Peroxidase (CpeB), welche ergänzend eine Mangan-Peroxidase Aktivität aufweist. Die Trankription des furScpeB Operons ist durch den Represser FurS reguliert. Die CpeB-Produktion wird zusätzlich durch die neu entdeckten Proteine SenS und SenR moduliert. Diese Proteine zeigen typische Merkmale einer Histidin Sensorkinase bzw. eines Antwortregulators. Weitere Studien zeigen, dass dieses System mit einer weiteren 3. Komponente interagiert; diese ist ein neuer Typ eines extrazellulären Hämbindenden Proteins (HbpS). Ziel der geplanten Arbeiten ist, mit Hilfe von Mutanten, die verschiedene Kombinationen von funktioneilen Genen enthalten, und Transkriptionsanalysen, die Bedeutung dieses Drei-Komponentensystems für die Physiologie des Cellulose-Abbauers S. reticuli aufzuklären. Die Charakteristika der drei neuen Proteine bzw. der gezielt hergestellten Mutantenproteine sollen vertiefend analysiert werden. Bei erfolgreicher Kristallisation des HbpS-Proteins soll eine Strukturaufklärung in Kooperation angestrebt werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen