Die Rolle von ungewöhnlich sauren Proteinen und deren Glykosylierungen in biomineralogischen Prozessen: Stabilisierung amorpher Calciumcarbonat-Vorläufer durch zwei ungewöhnlich saure Proteine aus der mediterranen Steckmuschel Pinna Nobilis

• Antragsteller: Privatdozent Dr. Stephan E. Wolf
• Fachliche Zuordnung: Biologische und Biomimetische Chemie
• Förderung: Förderung von 2010 bis 2012
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 183730848

Das Projekt setzt sich mit der Frage auseinander, wie die transient amorphen Intermediate eines Biominerals durch ungewöhnlich saure Proteine, die einen kleinen, aber besonders wichtigen Teil der Matrix eines Biominerals ausmachen, stabilisiert werden. Besonders die biomineralogische Aufgabe der Glykosylierungen ist bislang ungeklärt, da die Wechselwirkungen zwischen Biomineral und Glykosylierung unklar sind. Die Auswirkungen zweier ungewöhnlich saurer Proteine, beide gewonnen aus der mediterranen Steckmuschel Pinna Nobilis, werden untersucht: Caspartin ist aufgrund seiner Primärstruktur ungewöhnlich sauer, wohingegen Calprismin dies seiner Glykosylierung verdankt. Diese beiden Proteine dienen nun als Vertreter der beiden möglichen Typen ungewöhnlich saurer Proteine. Von ihnen ausgehend wird sich den oben angerissenen Fragestellungen von zwei Seiten genähert: (i) Calcium-induzierte Umfaltung und Aggregation, die beide eine zentrale Rolle bei der Bildung von Biomineralen übernehmen, werden als Funktion des Typs und der Glykosylierung der ungewöhnlich sauren Proteine mittels spektroskopischen in situ Methoden (u.a. UV/Vis, CD, SAXS, SANS) untersucht. Das Glykoprotein Calprismin wird dem nicht-glykosylierten Caspartin gegenübergestellt und mit rekombinanten und damit nicht-glykosylierten Calprismin verglichen. (ii) Die unterschiedlichen Stabilisierungseffekte der beiden Proteintypen im Falle amorpher und flüssig-amorpher Calciumcarbonat-Intermediate werden durch verschiedene in und ex situ Methoden untersucht (u.a. TEM, SAED, WAXS). Die Auswirkung einer Glykosylierung auf die Stabilisierung der transientamorphen Mineralphase wird durch Vergleich des glykosylierten Calprismins mit rekombinanten Calprismin, Caspartin sowie mit einfachen Glykan-Analoga charakterisiert.Das Projekt schlägt einen Bogen zu aktuellen Modellen nichtklassischer Kristallisationspfade wie Mesokristalle und flüssige Vorläuferphasen um die Bedeutung nichtklassischer Kristallisation in Biomineralisationsprozessen einzuschätzen.

• DFG-Verfahren: Forschungsstipendien
• Internationaler Bezug: Frankreich
• Gastgeber: Professor Dr. Frédéric Marin