Biogenese von Aussenmembranproteinen in evolutionärem Kontext (B11)

• Fachliche Zuordnung: Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
• Förderung: Förderung von 2011 bis 2019
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 32152271

Die zentralen Komponenten in den Komplexen, die die Assemblierung von ß-barrel Proteinen bewerkstelligen sind BamA in Bakterien und Tob55 in Mitochondrien. Beide Proteine enthalten POTRA Domänen unbekannter Funktion. Um die Rolle dieser Domänen besser zu verstehen, werden wir Hybridproteine aus Tob55 und BamA mit unterschiedlich zusammengesetzten POTRA Domänen herstellen und die Aktivität dieser Hybridproteine sowohl in Mitochondrien als auch in Bakterien untersuchen. Im zweiten Teil des Projektes werden wir die Assemblierung von ß-barrel Proteinen mit der von Sekretinen vergleichen. Mit Hilfe von Hefe als Modellsystem werden wir die Schritte des Assemblierungsmechanismus der Sekretine analysieren und die Rolle von periplasmatischen Assemblierungsfaktoren in diesem Prozess untersuchen.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 766: Die bakterielle Zellhülle: Struktur, Funktion und Schnittstelle bei der Infektion
• Antragstellende Institution: Eberhard Karls Universität Tübingen
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Doron Rapaport