Bifunktionelle Riboflavin-Konjugate zur Konstruktion chemisch-biologischer Hybride
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Die in der AG Essen erarbeiteten Strukturen und Interpretationen von NRPS-Domänen und -Modulen legten wichtige Grundlagen dafür, wie komplexe Fließband-Katalyse innerhalb multimodularer NRPS organisiert ist. Diese strukturbiologisch z. T. schwierigen Arbeiten hätten jedoch weitaus stärker durch z. B. biochemische Analysen von Mutanten (z. B. NRPS-Domäneninteraktionen, E-Domänen) komplementiert werden müssen, was letztlich aufgrund der divergierenden Zielsetzung von Prof. M. A. Marahiel nicht realisierbar war. Insofern konnte dieses Teilprojekt, das erhebliche Ressourcen innerhalb der AG Essen band, trotz umfangreicher Publikationen keinen FOR495 überdauernden Mehrwert für die weitere strukturbiologische Forschung dieser Arbeitsgruppe an der Philipps-Universität generieren.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
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(2006). Cryptochromes and DNA photolyases: Common mechanism for different functions ? Curr. Opin. Struct. Biol., 16, 51-59
Essen, L.-O.
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(2006). Crystal structure of the thioesterase domain of the fengycin biosynthesis cluster. J. Mol. Biol., 359, 876-889
Samel, S., Wagner, B., Marahiel, M. A., & Essen, L.-O.
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(2006). Light-driven DNA repair by photolyases. Cell Mol. Life Sci., 63, 1266-1277
Klar, T. & Essen, L.-O.
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(2006). Morphology of dry solid supported protein monolayers in dependence on substrate and protein surface properties. Langmuir, 22, 7185-7191
Schönafinger, G., Morbitzer, A., Kreß, D., Essen, L.-O., Noll, F., & Hampp, N.
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(2006). Natural and non-natural antenna chromophores in the DNA photolyase from Thermus thermophilus. Chembiochem, 7, 1798-1806
Klar, T., Kaiser, G., Hennecke, U., Carell, T., Batschauer, A., Essen, L.-O.
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(2007). Mechanistic and structural base of stereospecific Cβ-hydroxylation in CDA, a daptomycin-like lipopeptide. ACS Chemical Biology, 2, 187-196
Strieker, M., Kopp, F., Mahlert, C., Essen, L.-O., Marahiel, M. A.
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(2007). Structural and functional insights into a peptide-bond-forming bidomain from a nonribosomal peptide synthetase. Structure, 15, 781-792
Samel, S. A., Schönafinger, G., Knappe, T. A., Marahiel, M. A., Essen, L.-O.
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(2007). The dodecin from Thermus thermophilus: a bifunctional cofactor storage protein. J. Biol.Chem., 282, 33142-33154
Meissner, B., Schleicher, E., Weber, S., Essen, L.-O.
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(2008). Assembly lines for non-ribosomal peptides: Crystal structure of a termination module. Science, 321, 659-663
Tanovic, A., Samel, S. A., Essen, L.-O., Marahiel, M. A.
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(2008). How to tailor nonribosomal peptide products – new clues about the structures and mechanisms of modifying enzymes. Molecular BioSystems, 4, 387-393
Samel, S. A., Marahiel, M. A., Essen, L.-O.
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(2008). Ion-channel engineering. Annu. Rep. Prog. Chem., Sect. C: Phys. Chem., 104, 165-188
Essen, L.-O., Koert, U.
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(2008). Non-heme hydroxylase engineering towards simple enzymatic synthesis of L-threohydroxyaspartic acid. ChemBioChem, 9, 374-376
Strieker, M., Essen, L.-O., Walsh, C. & Marahiel, M. A.
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(2009). Non-ribosomal peptide synthetases: Mechanistic and structural aspects of essential domains. Methods of Enzymology, 458, 337-351
Marahiel, M. A. & Essen, L.-O.
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(2009). Structural basis for the erythro-stereospecificity of the L-arginine oxygenase VioC in viomycin biosynthesis. FEBS J., 276, 3669-3682
Helmetag, V., Samel, S. A., Thomas, M. G., Marahiel, M. A., Essen, L.-O.