Konformationelle Plastizität von kleinen Hsps (A06)

• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2012 bis 2024
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 201302640

Kleine Hitzeschock Proteine (sHsps) sind molekulare Chaperone, die auf proteotoxischen Stress reagieren. Sie bilden Ensembles von interkonvertierenden Oligomeren, die in direktem Zusammenhang mit ihrer Aktivität stehen. Wir haben strukturelle und mechanistische Aspekte von sHsps untersucht, inklusive der regulatorischen Trigger der Aktivität von sHsps. In zukünftigen Arbeiten werden wir die Untersuchungen zur konformationellen Dynamik, die sHsps reguliert, ausweiten mit einem Fokus auf der Struktur von Oligomeren, der N terminalen Region von sHps, die wichtig für die Substraterkennung ist, und mechanistische Prinzipien ihrer Aktivitätsregulation.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 1035: Kontrolle von Proteinfunktion durch konformationelles Schalten
• Antragstellende Institution: Technische Universität München (TUM)
• Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter: Professor Dr. Johannes Buchner; Dr. Martin Haslbeck, seit 7/2016; Professorin Dr. Sevil Weinkauf (†)