Untersuchungen an Eisenzentren in [FeFe] Hydrogenase und biomimetischen Koordinationskomplexen mit XAS/XES und DFT: Wasserstoffkatalyse und Sauerstoffinhibierung

• Antragsteller: Privatdozent Dr. Michael Haumann
• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 2013 bis 2017
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 226156453

Ein tiefgehendes Verständnis der Mechanismen der Bildung von molekularem Wasserstoff (H2) und der Inhibierung dieser Reaktion durch Sauerstoff (O2) ist entscheidend für eine zukünftige Versorgung mit erneuerbarer Energie. [FeFe] Hydrogenaseproteine sind die bei weitem effizientesten biologischen Wasserstoff-Katalysten. Sie besitzen ein aktives Zentrum aus sechs Eisenatomen ([4Fe4S]-2FeH), welches als H-cluster bezeichnet wird. Der synthetischen Chemie ist es gelungen Koordinationsverbindungen zu gewinnen, die charakteristische Eigenschaften des zwei-Eisen Unterzentrums in den Enzymen modellieren, aber oftmals unzureichende Stabilität und Aktivität aufweisen. In diesem Vorhaben sollen mechanistische Grundlagen der Reaktionen in [FeFe] Hydrogenase und zwei-Eisen Modellkomplexen mittels Röntgenabsorptions- und ¿emissions-Spektroskopie (XAS/XES), sowie Dichtefunktionaltheorie-Rechnungen (DFT) untersucht werden.Intermediate in den H2-Bildungs/Spaltungs-Reaktionen und den O2-Modifikationsprozessen werden mit XAS/XES untersucht, um ihre molekulare Struktur (Metall-Ligand Bindungslängen; Metall-Metall Abstände; Koordinationsänderungen; Substratinteraktionen; Bildung reaktiver Sauerstoffspezies) und elektronische Konfiguration (Metall-Oxidationszustand, Spinzustand, Struktur, Besetzung und Energie von Molekülorbitalen; HOMO-LUMO Energiedifferenz) zu bestimmen. Bindestellen-selektive XAS/XES Methoden werden entwickelt und angewendet, um individuelle Eisenzentren in den vielkernigen Komplexen zu unterscheiden. Mittels DFT werden die spektroskopischen Ergebnisse in Geometrie-optimierten Strukturmodellen integriert und quantitativ interpretiert, zur Bestimmung der elektronischen Struktur. Diese Resultate werden mit den H2 und O2 Reaktionswegen in Beziehung gesetzt.Vergleichende Untersuchungen an [FeFe] Hydrogenase und Modellkomplexen werden ein verbessertes Verständnis auf molekularer Ebene der spezifischen Voraussetzungen von H2-Umsetzung und O2-Inhibierung liefern. Weiterhin wird der XAS/XES-DFT Ansatz für die Untersuchung von Metallzentren in Biologie und Chemie weiterentwickelt. Generalisierte Einsichten in mögliche Verbesserungen hinsichtlich erhöhter Wasserstoffproduktion und Sauerstofftoleranz sollen in mutagenisierten Hydrogenaseproteinen und maßgeschneiderten synthetischen zwei-Eisen Katalysten getestet werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen