Muschel-inspirierte Polymerisation: „Die enzymfreie Route der Tyrosinase-aktivierten Polymerisation“

• Antragsteller: Professor Dr. Hans Gerhard Börner
• Fachliche Zuordnung: Polymermaterialien
• Förderung: Förderung von 2013 bis 2024
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 234499734

Ziel des vorliegenden Antrages ist die Untersuchung einer neuen Monomerklasse, deren Polymerisation durch enzymatische Aktivierung induziert werden kann und zum Aufbau multifunktionaler, segmentierter Polymere führt. Dabei sollen Vernetzungsprinzipien aus der Byssusbildung (Haftfadenerzeugung) der marinen Muschel ausgenutzt werden, um über eine neue Polymerisationsvariante lineare Polymere mit repetitiver Monomersequenz darzustellen.Während des Adhäsionsprozesses der Miesmuschel laufen enzymatisch gesteuerte Prozesse ab, die zur synchronisierten Aktivierung und Vernetzung einer Vielzahl verschiedener Proteine (Muschel-Fußproteine) führen. Das zugrundeliegende Polymerisations-Prinzip dieses Vernetzungsprozesses soll abgeleitet und übertragen werden, um Oligopeptide (Makromonomere) zu linearen, segmentierten Polymeren zu verknüpften. Die polymerisierbaren Oligopeptide sollen einerseits einen Tyrosin-Rest und andererseits einen Lysin- bzw. Cystein-Rest tragen. Das zweistufige Polymerisationsprinzip beinhaltet dann: (1.) einen Makromonomer-Aktivierungsschritt, indem Tyrosinase die enzymatische Oxidation des Tyrosin-Rests zu einem 3,4-Dihydroxyphenylalanin-Derivat (L-Dopa-Derivat) katalysiert. Anschließend erfolgt (2.) die Polymerisation der aktivierten Oligopeptid-Makromonomere, indem das L-Dopa-Derivat mit der nukleophilen Seitenkettenfunktionalität des Lysins bzw. Cysteins unter Bildung von Lysinyl-Dopa bzw. Cysteinyl-Dopa kuppelt.Die notwendigen Minimalkriterien für Tyrosinase-aktivierbare Makromonomere, sowie die tolerierten Abweichungen von dem biologischen Enzymsubstrat sollen im Rahmen des Antrages untersucht werden. Ein Satz funktionaler Makromonomere soll aufgebaut, deren Tyrosinase-Aktivierungs-Kinetik analysiert und die nachfolgenden Polyadditionsmechanismen genauer verstanden werden. Ziel ist auch die Hochskalierung der Tyrosinase-aktivierten Polymerisation von Peptiden oder deren teilsynthetischen Analoga auf einen 1-10 g Maßstab zur Herstellung segmentierter Polymere für materialwissenschaftliche Anwendungen.Das Projekt strebt die Funktionsuntersuchung enzymaktivierbarer Makromonomere an, um einerseits das Grundlagenverständnis biologischer Klebesysteme zu verbessern, andererseits neue Polymere für materialwissenschaftliche Ansätze zu erschließen, wie die Darstellung interessanter Haftvermittler, Nanopartikelstabilisatoren oder Kristallwachstums-Modifikatoren.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen