Modellierung der aktiven Zentren in Eisen-Schwefel-Proteinen: Reaktionskinetische Untersuchung des katalytischen Verhaltens und der Redox-Aktivität freier FexSy-Cluster in einer Ionenfalle

• Antragstellerin: Dr. Sandra Marianne Lang
• Fachliche Zuordnung: Physikalische Chemie von Molekülen, Flüssigkeiten und Grenzflächen, Biophysikalische Chemie
• Förderung: Förderung von 2013 bis 2017
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 235603558

Kleine Eisen-Schwefel (FeS-)Cluster sind zentraler Bestandteil der in der Natur am weitesten verbreiteten Proteine (FeS-Proteine) und sind somit von grundlegender Bedeutung für alle lebenden Organismen. Neben ihrer Funktion als Elektronen-Transfer Medium in biochemischen Redox-Reaktionen spielen FeS-Cluster auch eine wichtige Rolle als Biokatalysatoren in unzähligen lebenswichtigen Prozessen. Dabei machen die milden Reaktionsbedingungen, unter denen die katalytische Umsetzung verschiedenster Moleküle stattfindet, und die Fähigkeit zur Aktivierung von Bestandteilen der Luft, solche Biokatalysatoren zum Inbegriff für eine grüne, d.h. umweltverträgliche und nachhaltige Katalyse. Somit ist die Erforschung der ablaufenden Elektronen-Transfer (redox) Prozesse und katalytischen Mechanismen in FeS-Proteinen bzw. Clustern nicht nur von besonderer Wichtigkeit, um die grundlegenden Funktionsweisen des Lebens zu verstehen; diese Proteine stellen auch ideale Systeme dar, um von der Natur zu lernen und sich diese Kenntnisse für die Entwicklung neuer redoxaktiver Materialien sowie aktiver und selektiver Katalysatoren industriell zu Nutze zu machen. Das detaillierte Verständnis der ablaufenden elektrochemischen und katalytischen Prozesse wird jedoch durch die sehr komplexen Strukturen der FeS-Proteine und durch den Einfluss ihrer Umgebung in der Natur erheblich erschwert. Zur Lösung dieses Problems ist es erforderlich, die aktiven Zentren der Proteine zu isolieren und deren inhärente Eigenschaften zunächst unabhängig von ihrer Umgebung zu untersuchen und zu verstehen .Im Rahmen des vorliegenden Projektantrags sollen daher die aktiven Zentren der FeS-Proteine in Form von Gasphasen-Clustern modelliert und in einem Ionenfallen-Experiment deren Redox-Atkivität und katalytischen Eigenschaften in verschiedenen Reaktionen untersucht werden. Das Ziel dieses experimentellen Ansatzes ist die Aufklärung elementarer Reaktionsschritte und deren Dynamik sowie das Verständnis grundlegender Mechanismen bezüglich Bindungsbildungs- und Bindungsaktivierungs-Prozesse sowie damit verbundenen Ladungstransfer-Prozesse auf molekularer Ebene.Besonderes Augenmerk soll dabei auf der Untersuchung des Reaktionsverhaltens in Bezug auf die Aktivierung von brennstoffzellen-technologisch relevanten Brennstoffen, der Wasserstoff-Entwicklung, der Ammoniaksynthese, sowie der effektiven und selektiven Oxidation aliphatischer und aromatischer Kohlenwasserstoffe liegen. Für diese Systeme sollen reaktionskinetische, reaktionsdynamische und strukturaufklärende Experimente als Funktion der Clustergröße und -zusammensetzung durchgeführt werden, um aktive Cluster für die entsprechenden Reaktionen zu identifizieren. Eine weitere Optimierung der Cluster-Eigenschaften soll durch Veränderung des Ladungszustandes sowie durch Dotierung mit anderen Metallen, wie Mo, V, oder Ni erfolgen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen