EXC 114:  Zentrum für Integrierte Proteinforschung (CIPSM)

• Fachliche Zuordnung: Grundlagen der Biologie und Medizin
• Förderung: Förderung von 2006 bis 2019
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 24286268

• Erstellungsjahr: 2019

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Proteine sind Träger von Funktionen innerhalb lebender Zellen und daher von zentraler Bedeutung für das Leben. Zu Beginn des Clusters wurde deutlich, dass Proteine auch die Pharmazeutika der nächsten Generation sein werden und in der Tat sind Proteine heute in der Krebstherapie nicht mehr wegzudenken. Das Ziel des Exzellenzclusters CIPSM war es diese Entwicklung zu begleiten. Zu diesem Zweck etablierte der CIPSM Cluster sechs Forschungsfelder. Im ersten Feld, Protein-Biophysik, untersuchte CIPSM die Kräfte, die es Proteinen erlauben, sich zu falten oder zu entfalten. Im zweiten Forschungsgebiet wurden die Prinzipien der Proteinfaltung und Missfaltung studiert. Das dritte Forschungsfeld war der Untersuchung der dreidimensionalen Struktur von Proteinen gewidmet mit Hilfe der Röntgenstrukturanalytik, der Kryo-Elektronenmikroskopie und der NMR- Spektroskopie. Im vierten Forschungsfeld bündelte CIPSM das Themengebiet Protein-Nukleinsäure-Interaktionen, um die Regulation der Transkription zu untersuchen. Im fünften Forschungsgebiet wurden neue chemisch-biologische Verfahren und Protein-Engineering entwickelt, um Proteine gezielt zu manipulieren. Im Forschungsfeld sechs hat CIPSM Proteine in Krankheitszuständen untersucht mit einem Schwerpunkt auf der Entwicklung der Photopharmakologie bzw. der Untersuchung von Proteinfunktionen in Systemen. Das Thema Systembiologie wurde in München durch CIPSM aufgebaut. In allen Forschungsfeldern gelang es CIPSM wissenschaftliche Durchbrüche zu erzielen, was belegt wird durch über 2400 Publicationen darunter 25 Veröffentlichungen in Nature, 27 Veröffentlichungen in Science und 15 Publikationen in Cell. CIPSM hat darüber hinaus Grundlagenforschung in die Anwendung überführt. Die Aufklärung der dreidimensionalen Struktur der Seidenproteine und die Entwicklung effizienter Expressionssysteme führte zu exzellenten Veröffentlichungen und erlaubte die Gründung der Firma AMSilk GmbH. Neue clickchemische Methoden zur Modifikation von Biomolekülen lieferten hoch zitierte Veröffentlichungen und brachte die Gründung der Firma Baseclick GmbH, die derzeit neue Technologien für das next generation sequencing entwickelt. Das Interesse von CIPSM, hochpotente Antikörper zu entwickeln, führte zur Entwicklung der Kamel-Antikörper und zu den Spin-offs ChromoTek GmbH und Tubulis GmbH. Neue Ideen um die zelluläre Lebensdauer von Proteinen zu beeinflussen, waren die Basis für die Entdeckung des Pasylierungskonzeptes mit der Gründung der Firma XL-protein GmbH. Die Idee fundamental wichtige Forschungsergebnisse in die Anwendung zu überführen, erlaubte es CIPSM eine strategische Allianz mit der Firma Bayer AG einzugehen. Prof. Plischke, ein früheres Vorstandsmitglied und heute Mitglied des Aufsichtsrats gibt im CIPSM Cluster Kurse über Innovationsmanagement, die von ca. 100 Doktoranden besucht werden. CIPSM hat erfolgreich vier Anträge auf neue Forschungsgebäude bewilligt bekommen (Bayerisches NMR Zentrum, BioSysM, CPA und ICEM). Die Gebäude werden die Laborflächen auf den Campus Großhadern-Martinsried und Garching signifikant erweitern, mit einem Investment von über 160 Mio. Euro.

Link zum Abschlussbericht

https://dx.doi.org/10.2314/GBV:1696292794

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

• CPD Damage Recognition by Transcribing RNA Polymerase II. Science 2007
  Florian Brueckner, Ulrich Hennecke, Thomas Carell, Patrick Cramer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1135400)
• Functional Architecture of RNA Polymerase I. Cell 2007
  Claus-D. Kuhn, Sebastian R. Geiger, Sonja Baumli, Marco Gartmann, Jochen Gerber, Stefan Jennebach, Thorsten Mielke, Herbert Tschochner, Roland Beckmann, Patrick Cramer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2007.10.051)
• Mechanism of transcriptional stalling at cisplatindamaged DNA. Nature Structural & Molecular Biology 2007
  Gerke E. Damsma Aaron Alt, Florian Brueckner, Thomas Carell, Patrick Cramer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nsmb1314)
• Molecular basis of RNA-dependent RNA polymerase II activity. Nature 2007
  Elisabeth Lehmann, Florian Brueckner, Patrick Cramer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature06290)
• Transcribing RNA polymerase II is phosphorylated at CTD residue serine-7. Science 2007
  Chapman, R.D., Heidemann, M., Albert, T., Mailhammer, R., Flatley, A., Meisterernst, M., Kremmer, E., Eick, D.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1145977)
• A nano-positioning system for macromolecular structural analysis. Nature Methods 2008
  Adam Muschielok, Joanna Andrecka, Anass Jawhari, Florian Brückner, Patrick Cramer., Jens Michaelis
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nmeth.1259)
• Clusters of Hyperactive Neurons Near Amyloid Plaques in a Mouse Model of Alzheimer’s Disease. Science 2008
  Busche MA, Eichhoff G, Adelsberger H, Abramowski D, Wiederhold KH, C, Staufenbiel M, Konnerth A, Garaschuk O
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1162844)
• Combined use of RNAi and quantitative proteomics to study gene function in Drosophila. Molecular Cell 2008
  Bonaldi T, Straub T, Kumar C, Cox J, Becker PB, Mann M
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2008.07.018)
• Mechanoenzymatics of titin kinase. PNAS 2008
  Elias M. Puchner, Alexander Alexandrovich, Ay Lin Kho, Ulf Hensen, Lars V. Schäfer, Birgit Brandmeier, Frauke Gräter, Helmut Grubmüller, Hermann E. Gaub, and Mathias Gautel
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.0805034105)
• Monitoring Protein Conformation along the Pathway of Chaperonin-Assisted Folding. Cell 2008
  Shruti Sharma, Kausik Chakraborty, Barbara K. Muller, Nagore Astola, Yun-Chi Tang, Don C. Lamb, Manajit Hayer-Hartl, F. Ulrich Hartl
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2008.01.048)
• Single-molecule tracking of mRNA exiting from RNA polymerase II. PNAS 2008
  Joanna Andrecka, Robert Lewis, Florian Brückner, Elisabeth Lehmann, Patrick Cramer, Jens Michaelis
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.0703815105)
• Structural basis of transcription inhibition by alpha-amanitin and implications for RNA polymerase II translocation. Nature Structural & Molecular Biology 2008
  Brueckner F, Cramer P
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nsmb.1458)
• Subdiffraction multicolor imaging of the nuclear periphery with 3D structured illumination microscopy. Science 2008
  Schermelleh L, Carlton PM, Haase S, Shao L, Winoto L, Kner P, Burke, B, Cardoso MC, Agard DA, Gustafsson MG, Leonhardt H, Sedat JW
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1156947)
• An engineered lipocalin specific for CTLA-4 reveals a combining site with structural and conformational features similar to antibodies. PNAS 2009
  D. Schönfeld, G. Matschiner, L. Chatwell, S. Trentmann, H. Gille, M. Hülsmeyer, N. Brown, P. M. Kaye, S. Schlehuber, A. M. Hohlbaum, A. Skerra
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.0813399106)
• An unfolded CH1 domain controls the assembly and secretion of IgG antibodies. Mol. Cell 2009
  Feige, M.J., Groscurth, S., Marcinowski, M., Shimizu, Y., Kessler, H., Hendershot, L.M. & Buchner, J.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2009.04.028)
• Dissection of the ATP- induced conformational cycle of the molecular chaperone Hsp90. Nature Structural & Molecular Biology 2009
  Hessling, M., Richter, K. & Buchner, J.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nsmb.1565)
• Ligand-dependent equilibrium fluctuations of single calmodulin molecules. Science 2009
  Junker, J.P., Ziegler, F., Rief, M.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1166191)
• Thymine Dimerization in DNA Model Systems: Cyclobutane Photolesion Is Predominantly Formed via the Singlet Channel. J. Am. Chem. Soc. 2009
  Julia Kubon, Nadja Regner, Karin Haiser, Tobias E. Schrader, Wolfgang Zinth, Pascale Clivio, Peter Gilch
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ja900436t)
• ALS‐associated fused in sarcoma (FUS) mutations disrupt Transportin‐ mediated nuclear import. EMBO J. 2010
  Dorothee Dormann, Ramona Rodde, Dieter Edbauer, Eva Bentmann, Ingeborg Fischer, Alexander Hruscha, Manuel E Than, Ian R A Mackenzie, Anja Capell, Bettina Schmid, Manuela Neumann, Christian Haass
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/emboj.2010.143)
• Cilengitide: The First Anti- Angiogenic Small Molecule Drug Candidate. Design, Synthesis and Clinical Evaluation. Anti- Cancer Agents In Medicinal Chemistry 2010
  C. Mas-Moruno, F. Rechenmacher, H. Kessler
  (Siehe online unter https://doi.org/10.2174/187152010794728639)
• Dendritic organization of sensory input to cortical neurons in vivo. Nature 2010
  Jia H, Rochefort N, Chen X, Konnerth A
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature08947)
• Molecular Basis of RNA Polymerase III Transcription Repression by Maf1. Cell 2010
  Alessandro Vannini, Rieke Ringel, Anselm G. Kusser, Otto Berninghausen, George A. Kassavetis, Patrick Cramer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2010.09.002)
• Uniform transitions of the general RNA polymerase II transcription complex. Nature Structural & Molecular Biology 2010
  Andreas Mayer, Michael Lidschreiber, Matthias Siebert, Kristin Leike, Johannes Söding, Patrick Cramer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nsmb.1903)
• A reversible form of axon damage in experimental autoimmune encephalomyelitis and multiple sclerosis. Nature Medicine 2011
  Nikić I., Merkler D., Sorbara C., Brinkoetter M., Kreutzfeldt M., Bareyre F.M., Brück W., Bishop D., Misgeld T., Kerschensteiner M.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nm.2324)
• An efficient synthesis of loline alkaloids. Nature Chemistry 2011
  Mesut Cakmak, Peter Mayer, Dirk Trauner
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nchem.1072)
• Cytosine methylation alters DNA mechanical properties. Nucleic acids research 2011
  PMD Severin, X Zou, HE Gaub, K Schulten
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1093/nar/gkr578)
• Functional mapping of single spines in cortical neurons in vivo. Nature 2011
  Chen X, Leischner U, Rochefort NL, Nelken I, Konnerth A
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature10193)
• Multi-domain conformational selection underlies pre-mRNA splicing regulation by U2AF. Nature 2011
  Cameron D. Mackereth, Tobias Madl, Sophie Bonnal, Bernd Simon, Katia Zanier, Alexander Gasch, Vladimir Rybin, Juan Valcárcel, Michael Sattler
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature10171)
• Optochemical Genetics. Angewandte Chemie Int. Ed. 2011
  Timm Fehrentz, Matthias Schönberger, Dirk Trauner
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201103236)
• Proton detected solid-state NMR of fibrillar and membrane proteins. Angew. Chem. Int. Ed. 2011
  Linser R, Dasari M, Hiller M, Higman V, Fink U, Lopez del Amo J-M, Handel L, Kessler B, Schmieder P, Oesterhelt D, Oschkinat H, Reif B
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201008244)
• RNA polymerase II–TFIIB structure and mechanism of transcription initiation. Nature 2011
  Cheung AC, Cramer P
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature09785)
• Structural analysis of the interaction between Hsp90 and the tumor suppressor protein p53. Nature structural & molecular biology 2011
  Franz Hagn, Stephan Lagleder, Marco Retzlaff, Julia Rohrberg, Oliver Demmer, Klaus Richter, Johannes Buchner, Horst Kessler
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nsmb.2114)
• Structural basis for dimethylarginine recognition by the Tudor domains of human SMN and SPF30 proteins. Nature Structural & Molecular Biology 2011
  Konstantinos Tripsianes, Tobias Madl, Martin Machyna, Dimitrios Fessas, Clemens Englbrecht, Utz Fischer, Karla M Neugebauer, Michael Sattler
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nsmb.2185)
• Structural basis of RNA polymerase II backtracking, arrest and reactivation. Nature 2011
  Alan C. M. Cheung, Patrick Cramer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature09785)
• Structure and VP16 binding of the Mediator Med25 activator interaction domain. Nature Structural & Molecular Biology 2011
  Erika Vojnic, André Mourão, Martin Seizl, Bernd Simon, Larissa Wenzeck, Laurent Larivière, Sonja Baumli, Karen Baumgart, Michael Meisterernst, Michael Sattler, Patrick Cramer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nsmb.1997)
• The C-terminal domain of RNA polymerase II is modified by site-specific methylation. Science 2011
  Sims III, R.J., Rojas, L.A., Beck, D., Bonasio, R., Schüller, R., Drury III, W.J., Eick, D, Reinberg, D.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1202663)
• The complex folding network of single calmodulin molecules. Science 2011
  Stigler, J., Ziegler, F., Gieseke, A., Gebhardt, J.C., Rief, M.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1207598)
• A Movie of RNA Polymerase II Transcription. Cell 2012
  Alan C.M. Cheun, Patrick Cramer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2012.06.006)
• A Photochromic Agonist of AMPA Receptors. Angewandte Chemie Int. Ed. 2012
  Philipp Stawski, Martin Sumser, Dirk Trauner
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201109265)
• Azo-Propofols: Photochromic Potentiators of GABAA Receptors. Angewandte Chemie Int. Ed. 2012
  Marco Stein, Simon J. Middendorp, Valentina Carta, Ervin Pejo, Douglas E. Raines, Stuart A. Forman, Erwin Sigel, Dirk Trauner
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201205475)
• CTD Tyrosine Phosphorylation Impairs Termination Factor Recruitment to RNA Polymerase II. Science 2012
  Andreas Mayer, Martin Heidemann, Michael Lidschreiber, Amelie Schreieck, Mai Sun, Corinna Hintermair, Elisabeth Kremmer, Dirk Eick, Patrick Cramer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1219651)
• CTD tyrosine phosphorylation impairs termination factor recruitment to transcribing RNA polymerase II. Science 2012
  Mayer, A., Heidemann, M., Lidschreiber, M., Schreieck, A., Sun, M., Hintermair, C., Kremmer, E., Eick, D., Cramer, P.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1219651)
• Immuno- and Constitutive Proteasome Crystal Structures Reveal Differences in Substrate and Inhibitor Specificity. Cell 2012
  Huber E. M., Basler M., Schwab R., Heinemeyer W., Kirk C., Groettrup M., Groll M.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2011.12.030)
• Label-Free Microscale Thermophoresis Discriminates Sites and Affinity of Protein–Ligand Binding. Angewandte Chemie Int. Ed. 2012
  Susanne A. I. Seidel, Christoph J. Wienken, Sandra Geissler, Moran Jerabek- Willemsen, Stefan Duhr, Alwin Reiter, Dirk Trauner , Dieter Braun, Philipp Baaske
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201204268)
• Optochemical control of genetically engineered neuronal nicotinic acetylcholine receptors. Nature Chemistry 2012
  Ivan Tochitsky, Matthew R. Banghart, Alexandre Mourot, Jennifer Z. Yao, Benjamin Gaub, Richard H. Kramer, Dirk Trauner
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/NCHEM.1234)
• Rapid optical control of nociception with an ionchannel photoswitch. Nature Methods 2012
  Alexandre Mourot, Timm Fehrentz, Yves Le Feuvre, Caleb M Smith, Christian Herold, Deniz Dalkara, Frédéric Nagy, Dirk Trauner, Richard H Kramer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/NMETH.1897)
• Single-molecule dissection of the high-affinity cohesin– dockerin complex. PNAS 2012
  SW Stahl, MA Nash, DB Fried, M Slutzki, Y Barak, EA Bayer, HE Gaub
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1211929109)
• Structural basis of highly conserved ribosome recycling in eukaryotes and archaea. Nature 2012
  Thomas Becker, Sibylle Franckenberg, Stephan Wickles, Christopher J. Shoemaker, Andreas M. Anger, Jean-Paul Armache, Heidemarie Sieber, Charlotte Ungewickell, Otto Berninghausen, Ingo Daberkow, Annette Karcher, Michael Thomm, Karl-Peter Hopfner, Rachel Green, Roland Beckmann
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature10829)
• A Conserved RhoGAP Limits M Phase Contractility and Coordinates with Microtubule Asters to Confine RhoA during Cytokinesis. Dev. Cell 2013
  Esther Zanin, Arshad Desai, Ina Poser, Yusuke Toyoda, Cordula Andree, Claudia Moebius, Marc Bickle, Barbara Conradt, Alisa Piekny, Karen Oegema
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.devcel.2013.08.005)
• A Pair of Centromeric Proteins Mediates Reproductive Isolation in Drosophila. Species Dev Cell 2013
  Thomae, A.W., Schade, G.O.M., Padeken, J., Borath, M.Vetter,I., Kremmer,E., Heun,P. Imhof,A.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.devcel.2013.10.001)
• ATP-dependent roX RNA remodeling by the helicase maleless enables specific association of MSL proteins. Molecular Cell 2013
  Maenner S, Müller, M, Fröhlich J, Langer D, Becker PB
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2013.06.011)
• Dynamic readers for 5- (hydroxy)methylcytosine and its oxidized derivatives. Cell 2013
  C.G. Spruijt, F. Gnerlich, A.H. Smits, T. Pfaffeneder, P.W.T.C. Jansen, C. Bauer, M. Münzel, M. Wagner, M. Müller, F. Khan, H.C. Eberl, A. Mensinga, A.B. Brinkman, K. Lephikov, U. Müller, J. Walter, R. Boelens, H. van Ingen, H. Leonhardt, T. Carell
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2013.02.004)
• LBR and Lamin A/C Sequentially Tether Peripheral Heterochromatin and Inversely Regulate Differentiation. Cell 2013
  Solovei I, Wang AS, Thanisch K, Schmidt CS, Krebs S, Zwerger M, Cohen TV, Devys D, Foisner R, Peichl L, Herrmann H, Blum H, Engelkamp D, Stewart CL, Leonhardt H, Joffe B
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2013.01.009)
• NMR Spectroscopy of Soluble Protein Complexes at One Mega‐Dalton and Beyond. Angew. Chem. Int. Ed. 2013
  Mainz, A.; Religa, T.; Sprangers, R.; Linser, R.; Kay, L. E.; Reif, B.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201301215)
• Optical control of metabotropic glutamate receptors. Nature Neuroscience 2013
  Joshua Levitz, Carlos Pantoja, Benjamin Gaub, Harald Janovjak, Andreas Reiner, Adam Hoagland, David Schoppik, Brian Kane, Philipp Stawski, Alexander F Schier, Dirk Trauner, Ehud Y Isacoff
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nn.3346)
• RNA polymerase I structure and transcription regulation. Nature 2013
  Christoph Engel, Sarah Sainsbury, Alan C. Cheung, Dirk Kostrewa, Patrick Cramer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature12712)
• Structural basis of histone H2A-H2B recognition by the essential chaperone FACT. Nature 2013
  Hondele M, Stuwe T, Hassler M, Halbach F, Bowman A, Zhang E, Nijmeijer B, Kotthoff C, Rybin V, Amlacher S, Hurt E, Ladurner AG
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature12242)
• Structural mechanism of cytosolic DNA sensing by cGAS. Nature 2013
  Civril F, Deimling T, de Oliveira Mann CC, Ablasser A, Moldt M, Witte G, Hornung V, Hopfner KP
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature12305)
• Structures of the human and Drosophila 80S ribosome. Nature 2013
  Andreas M. Anger, Jean-Paul Armache, Otto Berninghausen, Michael Habeck, Marion Subklewe, Daniel N. Wilson, Roland Beckmann
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature12104)
• The Backbone Dynamics of the Amyloid Precursor Protein Transmembrane Helix Provides a Rationale for the Sequential Cleavage Mechanism of γ-Secretase. J. Am. Chem. Soc. 2013
  Pester, O., Barrett, P.J., Hornburg, D., Hornburg, P., Proebstle, R., Widmaier, S., Kutzner, C., Duerrbaum, M., Kapurniotu, A., Sanders, C.R., Scharnagl, C., Langosch, D.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ja3112093)
• Transcriptome Surveillance by Selective Termination of Noncoding RNA Synthesis. Cell 2013
  Daniel Schulz, Bjoern Schwalb, Anja Kiesel, Carlo Baejen, Phillipp Torkler, Julien Gagneur, Johannes Soeding, Patrick Cramer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2013.10.024)
• Translation Elongation Factor EF-P Alleviates Ribosome Stalling at Polyproline Stretches. Science 2013
  Susanne Ude, Jürgen Lassak, Agata L. Starosta, Tobias Kraxenberger, Daniel N. Wilson, Kirsten Jung
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1228985)
• Uptake Kinetics and Nanotoxicity of Silica Nanoparticles are Cell Type Dependent. Small 2013
  Blechinger J., Bauer A.T., Torrano A.A., Gorzelanny C., Bräuchle C., Schneider S.W.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/smll.201301004)
• GroEL/ES Chaperonin Modulates the Mechanism and Accelerates the Rate of TIM-Barrel Domain Folding. Cell 2014
  Georgescauld F, Popova K, Gupta JA, Bracher A, Engen JR, Hayer-Hartl M, Hartl FU
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2014.03.038)
• High susceptibility to fatty liver disease in two-pore channel 2-deficient mice. Nat. Commun. 2014
  Grimm C, Holdt LM, Chen CC, Hassan, H, Jörs S Cuny H, Kissing S, Schröder B, Butz E, Northoff B, Müller C, Spahn S, Castonguay J, Luber CA, Moser M, Lüllmann-Rauch R, Fendel C, Klugbauer N, Griesbeck O, Haas A, Mann M, Bracher F, Teupser D, Saftig P, Biel M, Wahl-Schott C
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncomms5699)
• Mass-spectrometry-based draft of the human proteome. Nature 2014
  Wilhelm M, Schlegl J, Hahne H, Gholami AM, Lieberenz M, Savitski MM, Ziegler E, Butzmann L, Gessulat S, Marx H, Mathieson T, Lemeer S, Schnatbaum K, Reimer U, Wenschuh H, Mollenhauer M, Slotta-Huspenina J, Boese JH, Bantscheff M, Gerstmair A, Faerber F, Kuster B
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature13319)
• Multi-parametric optical analysis of mitochondrial redox signals during neuronal physiology and pathology in vivo. Nature Medicine 2014
  Breckwoldt M.O., Pfister F., Bradley P.M., Marinkovic P., Williams P.W., Brill M.S., Plomer B., Schmalz A., St Clair D.K., Naumann R., Griesbeck O., Schwarzländer M., Godinho L., Bareyre F.M., Dick T.P., Kerschensteiner M. , Misgeld T.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nm.3520)
• Structural basis for the assembly of the Sxl–Unr translation regulatory complex. Nature 2014
  Janosch Hennig, Cristina Militti, Grzegorz M. Popowicz, Iren Wang, Miriam Sonntag, Arie Geerlof, Frank Gabel, Fátima Gebauer, Michael Sattler
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature13693)
• Structures of the Sec61 complex engaged in nascent peptide translocation or membrane insertion. Nature 2014
  Marko Gogala, Thomas Becker, Birgitta Beatrix, Jean- Paul Armache, Clara Barrio-Garcia, Otto Berninghausen, Roland Beckmann
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature12950)
• Tet oxidizes thymine to 5-hydroxymethyluracil in mouse embryonic stem cell DNA. Nat. Chem Biol 2014
  Spada, M. Wagner, C. Brandmayr, S. K. Laube, D. Eisen, M. Truss, J. Steinbacher, B. Hackner, O. Kotl-jarova, D. Schuermann, S. Michalakis, O. Kosmatchev, S. Schiesser, B. Steigenberger, N. Raddaoui, G. Kashiwazaki, U. Müller, C. G. Spruijt, M. Vermeulen, H. Leonhardt, P. Schar, M. Müller, T. Carell
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/NCHEMBIO.1532)
• A tunable azine-covalent organic framework platform for light-induced hydrogen generation. Nat. Commun. 2015
  V. S. Vyas, F. Haase, L. Stegbauer, G. Savasci, F. Podjaski, C. Ochsenfeld, B.V.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncomms9508)
• AAA+ chaperones and acyldepsipeptides activate the ClpP protease via conformational control. Nat. Commun. 2015
  Malte Gersch, Kirsten Famulla, Maria Dahmen, Christoph Göbl, Imran Malik, Klaus Richter, Vadim S. Korotkov, Peter Sass, Helga Rübsamen-Schaeff, Tobias Madl, Heike Brötz-Oesterhelt & Stephan A. Sieber
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncomms7320)
• An eight-step synthesis of epicolactone reveals its biosynthetic origin. Nature Chemistry 2015
  Pascal Ellerbrock, Nicolas Armanino, Marina K. Ilg, Robert Webster, Dirk Trauner
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/NCHEM.2336)
• Arginine-rhamnosylation as new strategy to activate translation elongation factor P. Nature chemical biology 2015
  Jürgen Lassak, Eva C Keilhauer, Maximilian Fürst, Kristin Wuichet, Julia Gödeke, Agata L Starosta, Jhong-Min Chen, Lotte Søgaard-Andersen, Jürgen Rohr, Daniel N Wilson, Susanne Häussler, Matthias Mann, Kirsten Jung
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/NCHEMBIO.1751)
• DNA repair. Proteomics reveals dynamic assembly of repair complexes during bypass of DNA cross-links. Science 2015
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