EXC 115:  Dynamik Makromolekularer Komplexe

• Fachliche Zuordnung: Grundlagen der Biologie und Medizin
• Förderung: Förderung von 2006 bis 2019
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 24286296

• Erstellungsjahr: 2020

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Der Exzellenzcluster Frankfurt „Macromolecular Complexes" (CEF) wurde 2006 von der Goethe-Universität gemeinsam mit den Max-Planck-Instituten für Biophysik und Hirnforschung gegründet. CEF holte weitere exzellente Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler nach Frankfurt und gründete das Buchmann Institut für Molekulare Lebenswissenschaften (BMLS) nach einem erfolgreichen Forschungsgebäudeantrag beim Wissenschaftsrat. Das BMLS ist eine hochmoderne Forschungseinrichtung, die Forschungsgruppen aus vier Fakultäten der Universität beherbergt. CEF hat die technologische Infrastruktur in Frankfurt durch den Kauf neuer Geräte verbessert. Das Frankfurt Center for Advanced Light Microscopy und das Frankfurt Center for Electron Microscopy befinden sich im BMLS und wurden von Wissenschaftlern gegründet, die durch CEF eingestellt wurden. CEF förderte den wissenschaftlichen Austausch durch eine Reihe von Programmen sowie durch Workshops, internationale Konferenzen, öffentliche Vortragsreihen und Faculty Dinners. Mitglieder des CEF veröffentlichten während der Laufzeit des Clusters mehr als 2600 Original-Forschungspublikationen (darunter 479 Veröffentlichungen mit einem Impact Faktor von ≥10). Die Struktur und Funktion wichtiger makromolekularer Komplexe wurden von CEF auf atomarer Auflösung bestimmt, so z.B. von Komplex I und der ATP-Synthase der mitochondrialen Atmungskette sowie des eukaryotischen Antigenpeptid-Transporter TAP. Die Erforschung der Struktur und Funktion von RNA führte zur Definition von regulatorischen Prinzipien von Riboswitches, der Struktur-Funktionsbeziehung der RNA-Polymerase I, der Funktionen von microRNAs, sowie der Mechanismen der rRNA-Reifung und der nachgelagerten Prozesse während der Biogenese und des Recyclings von Ribosomen. CEF-Mitglieder identifizierten die Rezeptoren für Ubiquitinketten auf dem Proteasom, entschlüsselten die Rolle linearer Ubiquitinketten und beschrieben Makromoleküle, die Mitophagie, Xenophagie und ER-phagie regulieren. Sie beschrieben die Rolle der SUMOylierung bei der Qualitätskontrolle von Ribosomen und charakterisierten den Prozess der genetischen Qualitätskontrolle bei Eizellen. Die Forschung in diesen drei Forschungsbereichen wurde durch Arbeiten zum Design oder zur Neuprogrammierung makromolekularer Komplexe und durch die Entwicklung neuer Methoden begleitet. Mitglieder des CEF haben die Prinzipien der Optogenetik sowie biochemische Methoden zur Lichtregulierung etabliert und weiterentwickelt. Sie entwickelten zudem weitere biophysikalische Methoden zur strukturellen und funktionellen Charakterisierung von Makromolekülen, z.B. für Anwendungen in der Zelle geeignete lichtschaltbare Moleküle sowie zeitaufgelöste Methoden zur Untersuchung der RNA-Faltung. Die Lichtscheibenmikroskopie zur Beobachtung von Entwicklungvorgängen und die LILBID-Massenspektrometrie zur Analyse von Membrankomplexen wurden weiterentwickelt. PELDOR-EPR wurde zu einer Auflösung entwickelt, die sogar Messungen in der Zelle ermöglicht.

Link zum Abschlussbericht

https://dx.doi.org/10.2314/GBV:1696608775

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

• (2007) Multimodal fast optical interrogation of neural circuitry. Nature 446: 633-639
  Zhang F, Wang LP, Brauner M, Liewald JF, Kay K, Watzke N, Wood PG, Bamberg E, Nagel G, Gottschalk A, Deisseroth K
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature05744)
• (2007) Native protein nanolithography that can write, read and erase. Nat Nanotechnol 2: 220-225
  Tinazli A, Piehler J, Beuttler M, Guckenberger R, Tampé R
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nnano.2007.63)
• (2008) 4-Chloro-α-cyanocinnamic acid is an advanced, rationally designed MALDI matrix. P Natl Acad Sci USA 105: 12200-12205
  Jaskolla TW, Lehmann WD, Karas M
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.0803056105)
• (2008) Optogenetic analysis of synaptic function. Nat Methods 5: 895 - 902
  Liewald JF, Brauner M, Stephens GJ, Bouhours M, Schultheis C, Zhen M, Gottschalk A
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nmeth.1252)
• (2008) Proteasome subunit Rpn13 is a novel ubiquitin receptor. Nature 453: 481-488
  Husnjak K, Elsasser S, Zhang NX, Chen X, Randles L, Shi Y, Hofmann K, Walters KJ, Finley D, Dikic I
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature06926)
• (2008) Serine phosphorylation of ephrinB2 regulates trafficking of synaptic AMPA receptors. Nat Neurosci 11: 1035-1043
  Essmann CL, Martinez E, Geiger JC, Zimmer M, Traut MH, Stein V, Klein R, Acker-Palmer A
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nn.2171)
• (2008) Structural basis for the selectivity of the external thioesterase of the surfactin synthetase. Nature 454: 907-911
  Koglin A, Löhr F, Bernhard F, Rogov VV, Frueh DP, Strieter ER, Mofid MR, Güntert P, Wagner G, Walsh CT, Marahiel MA, Dötsch V
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature07161)
• (2008) The oxazolidinone antibiotics perturb the ribosomal peptidyl-transferase center and effect tRNA positioning. P Natl Acad Sci USA 105: 13339-13344
  Wilson DN, Schluenzen F, Harms JM, Starosta AL, Connell SR, Fucini P
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.0804276105)
• (2008) The structure of the neuropeptide bradykinin bound to the human G-protein coupled receptor bradykinin B2 as determined by solid-state NMR spectroscopy. Angew Chem Int Edit 47: 1668-1671
  Lopez JJ, Shukla AK, Reinhart C, Schwalbe H, Michel H, Glaubitz C
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.200704282)
• (2008) Translational regulation via L11: molecular switches on the ribosome turned on and off by thiostrepton and micrococcin. Mol Cell 30: 26-38
  Harms JM, Wilson DN, Schluenzen F, Connell SR, Stachelhaus T, Zaborowska Z, Spahn CMT, Fucini P
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2008.01.009)
• (2008) Ubiquitin docking at the proteasome through a novel pleckstrin-homology domain interaction. Nature 453: 548-552
  Schreiner P, Chen X, Husnjak K, Randles L, Zhang NX, Elsasser S, Finley D, Dikic I, Walters KJ, Groll M
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature06924)
• (2009) Channelrhodopsin-2 is a leaky proton pump. P Natl Acad Sci USA 106: 12317-12322
  Feldbauer K, Zimmermann D, Pintschovius V, Spitz J, Bamann C, Bamberg E
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.0905852106)
• (2009) High-resolution structure of the rotor ring of a proton-dependent ATP synthase. Nat Struct Mol Biol 16: 1068-1073
  Pogoryelov D, Yildiz Ö, Faraldo-Gómez JD, Meier T
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nsmb.1678)
• (2009) Increasing organismal healthspan by enhancing mitochondrial protein quality control. Nat Cell Biol 11: 852-858
  Luce K, Osiewacz HD
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncb1893)
• (2009) Molecular basis of transport and regulation in the Na+/betaine symporter BetP. Nature 458: 47-U1
  Ressl S, van Scheltinga ACT, Vonrhein C, Ott V, Ziegler C
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature07819)
• (2009) Prp43 bound at different sites on the pre-rRNA performs distinct functions in ribosome synthesis. Mol Cell 36: 583-592
  Bohnsack MT, Martin R, Granneman S, Ruprecht M, Schleiff E, Tollervey D
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2009.09.039)
• (2009) Specific recognition of linear ubiquitin chains by NEMO is important for NF-κB activation p1098. Cell 136: 1098-1109
  Rahighi S, Ikeda F, Kawasaki M, Akutsu M, Suzuki N, Kato R, Kensche T, Uejima T, Bloor S, Komander D, Randow F, Wakatsuki S, Dikic I
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2009.03.007)
• (2010) Ephrin-B2 regulates VEGFR2 function in developmental and tumour angiogenesis. Nature 465: 487-491
  Sawamiphak S, Seidel S, Essmann CL, Wilkinson GA, Pitulescu ME, Acker T, Acker-Palmer A
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature08995)
• (2010) Functional modules and structural basis of conformational coupling in mitochondrial complex I. Science 329: 448-451
  Hunte C, Zickermann V, Brandt U
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1191046)
• (2010) High-resolution studies of uniformly 13C,15N- labeled RNA by solid-state NMR spectroscopy. Angew Chem Int Edit 49: 4747-4750
  Cherepanov AV, Glaubitz C, Schwalbe H
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.200906885)
• (2010) Microscopic rotary mechanism of ion translocation in the F0 complex of ATP synthases. Nat Chem Biol 6: 891-899
  Pogoryelov D, Krah A, Langer JD, Yildiz Ö, Faraldo-Gómez JD, Meier T
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nchembio.457)
• (2010) Regulation of translesion synthesis DNA polymerase η by monoubiquitination. Mol Cell 37: 396-407
  Bienko M, Green CM, Sabbioneda S, Crosetto N, Matic I, Hibbert RG, Begovic T, Niimi A, Mann M, Lehmann AR, Dikic I
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2009.12.039)
• (2010) Structural basis of Na+-independent and cooperative substrate/product antiport in CaiT. Nature 467: 233-U129
  Schulze S, Koster S, Geldmacher U, van Scheltinga ACT, Kühlbrandt W
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature09310)
• (2010) The structure of cbb3 cytochrome oxidase provides insights into proton pumping. Science 329: 327-329
  Buschmann S, Warkentin E, Xie H, Langer JD, Ermler U, Michel H
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1187303)
• (2011) A gene-fusion strategy for stoichiometric and co-localized expression of light-gated membrane proteins. Nat Methods 8: 1083-1088
  Kleinlogel S, Terpitz U, Legrum B, Gokbuget D, Boyden ES, Bamann C, Wood PG, Bamberg E
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nmeth.1766)
• (2011) Chloroplast Omp85 proteins change orientation during evolution. P Natl Acad Sci USA 108: 13841-13846
  Sommer MS, Daum B, Gross LE, Weis BLM, Mirus O, Abram L, Maier UG, Kühlbrandt W, Schleiff E
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1108626108)
• (2011) Determination of the conformation of the 2 ' OH Group in RNA by NMR spectroscopy and DFT calculations. Angew Chem Int Edit 50: 5397-5400
  Nozinovic S, Gupta P, Fürtig B, Richter C, Tullmann S, Duchardt-Ferner E, Holthausen MC, Schwalbe H
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201007844)
• (2011) DNA damage in oocytes induces a switch of the quality control factor TAp63a from dimer to tetramer. Cell 144: 566-576
  Deutsch GB, Zielonka EM, Coutandin D, Weber TA, Schäfer B, Hannewald J, Luh LM, Durst FG, Ibrahim M, Hoffmann J, Niesen FH, Sentürk A, Kunkel H, Brutschy B, Schleiff E, Knapp S, Acker- Palmer A, Grez M, McKeon F, Dötsch V
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2011.01.013)
• (2011) Ephrin Bs are essential components of the Reelin pathway to regulate neuronal migration. Nature 472: 356-360, 478:274
  Sentürk A, Pfennig S, Weiss A, Burk K, Acker-Palmer A
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature09874)
• (2011) Evidence for short-range helical order in the 30-nm chromatin fibers of erythrocyte nuclei. P Natl Acad Sci USA 108: 16992-16997
  Scheffer MP, Eltsov M, Frangakis AS
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1108268108)
• (2011) Long-range distance measurements on nucleic acids in cells by pulsed EPR spectroscopy. Angew Chem Int Edit 50: 5070-5074
  Krstić I, Hänsel R, Romainczyk O, Engels JW, Dötsch V, Prisner TF
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201100886)
• (2011) Macromolecular organization of ATP synthase and complex I in whole mitochondria. P Natl Acad Sci USA 108: 14121-14126
  Davies KM, Strauss M, Daum B, Kief JH, Osiewacz HD, Rycovska A, Zickermann V, Kühlbrandt W
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1103621108)
• (2011) Phosphorylation of the autophagy receptor optineurin restricts Salmonella growth. Science 333: 228-233
  Wild P, Farhan H, McEwan DG, Wagner S, Rogov VV, Brady NR, Richter B, Korac J, Waidmann O, Choudhary C, Dötsch V, Bumann D, Dikic I
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1205405)
• (2011) Realtime multimodal optical control of neurons and muscles in freely behaving Caenorhabditis elegans. Nat Methods 8: 153-U78
  Stirman JN, Crane MM, Husson SJ, Wabnig S, Schultheis C, Gottschalk A, Lu H
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nmeth.1555)
• (2011) SHARPIN forms a linear ubiquitin ligase complex regulating NF-kappa B activity and apoptosis. Nature 471: 637-641
  Ikeda F, Deribe YL, Skånland SS, Stieglitz B, Grabbe C, Franz-Wachtel M, van Wijk SJL, Goswami P, Nagy V, Terzic J, Tokunaga F, Androulidaki A, Nakagawa T, Pasparakis M, Iwai K, Sundberg JP, Schaefer L, Rittinger K, Macek B, Dikic I
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature09814)
• (2011) Solution NMR structure of proteorhodopsin. Angew Chem Int Edit 50: 11942-11946
  Reckel S, Gottstein D, Stehle J, Löhr F, Verhoefen MK, Takeda M, Silvers R, Kainosho M, Glaubitz C, Wachtveitl J, Bernhard F, Schwalbe H, Güntert P, Dötsch V
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201105648)
• (2011) Structural basis for tail-anchored membrane protein biogenesis by the Get3-receptor complex. Science 333: 758-762
  Stefer S, Reitz S, Wang F, Wild K, Pang YY, Schwarz D, Bomke J, Hein C, Löhr F, Bernhard F, Denic V, Dötsch V, Sinning I
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1207125)
• (2011) The threedimensional molecular structure of the desmosomal plaque. P Natl Acad Sci USA 108: 6480-6485
  Al-Amoudi A, Castaño-Diez D, Devos DP, Russell RB, Johnson GT, Frangakis AS
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1019469108)
• (2011) Ultra light-sensitive and fast neuronal activation with the Ca(2+)-permeable channelrhodopsin CatCh. Nat Neurosci 14: 513-518
  Kleinlogel S, Feldbauer K, Dempski RE, Fotis H, Wood PG, Bamann C, Bamberg E
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nn.2776)
• (2012) Complexome profiling identifies TMEM126B as a component of the mitochondrial complex I assembly complex. Cell Metab 16: 538-549
  Heide H, Bleier L, Steger M, Ackermann J, Dröse S, Schwamb B, Zörnig M, Reichert AS, Koch I, Wittig I, Brandt U
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cmet.2012.08.009)
• (2012) Fluorescence-based sensors to monitor localization and functions of linear and K63-linked ubiquitin chains in cells. Mol Cell 47: 797-809
  van Wijk SJL, Fiskin E, Putyrski M, Pampaloni F, Hou J, Wild P, Kensche T, Grecco HE, Bastiaens P, Dikic I
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2012.06.017)
• (2012) Ultrafast dynamics of a spiropyran in water. J Am Chem Soc 134: 14070-14077
  Kohl-Landgraf J, Braun M, Ozcoban C, Goncalves DPN, Heckel A, Wachtveitl J
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ja304395k)
• 2012) Transport of drugs by the multidrug transporter AcrB involves an access and a deep binding pocket that are separated by a switch-loop. P Natl Acad Sci USA 109: 5687-5692
  Eicher T, Cha HJ, Seeger MA, Brandstatter L, El-Delik J, Bohnert JA, Kern WV, Verrey F, Grutter MG, Diederichs K, Pos KM
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1114944109)
• (2013) MicroRNA-34a regulates cardiac ageing and function. Nature 495: 107-110
  Boon RA, Iekushi K, Lechner S, Seeger T, Fischer A, Heydt S, Kaluza D, Tréguer K, Carmona G, Bonauer A, Horrevoets AJG, Didier N, Girmatsion Z, Biliczki P, Ehrlich JR, Katus HA, Müller OJ, Potente M, Zeiher AM, Hermeking H, Dimmeler S
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature11919)
• (2013) Three-state mechanism couples ligand and temperature sensing in riboswitches. Nature 499: 355-U135
  Reining A, Nozinovic S, Schlepckow K, Buhr F, Fürtig B, Schwalbe H
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature12378)
• (2015) Accessory NUMM (NDUFS6) subunit harbors a Zn-binding site and is essential for biogenesis of mitochondrial complex I. P Natl Acad Sci USA 112: 5685-5690
  Kmita K, Wirth C, Warnau J, Guerrero-Castillo S, Hunte C, Hummer G, Kaila VRI, Zwicker K, Brandt U, Zickermann V
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1424353112)
• (2015) Design of photocaged puromycin for nascent polypeptide release and spatiotemporal monitoring of translation. Angew Chem Int Edit 54: 3717-3721
  Buhr F, Kohl-Landgraf J, Dieck ST, Hanus C, Chatterjee D, Hegelein A, Schuman EM, Wachtveitl J, Schwalbe H
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201410940)
• (2015) Direct visualization of newly synthesized target proteins in situ. Nat Methods 12: 411-114
  tom Dieck S, Kochen L, Hanus C, Heumüller M, Bartnik I, Nassim-Assir B, Merk K, Mosler T, Garg S, Bunse S, Tirrel DA, Schuman EM
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/NMETH.3319)
• (2015) Enlightening the photoactive site of channelrhodopsin-2 by DNP-enhanced solid-state NMR spectroscopy. P Natl Acad Sci USA 112: 9896-9901
  Becker-Baldus J, Bamann C, Saxena K, Gustmann H, Brown LJ, Brown RCD, Reiter C, Bamberg E, Wachtveitl J, Schwalbe H, Glaubitz C
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1507713112)
• (2015) Horizontal membraneintrinsic alpha-helices in the stator a-subunit of an F-type ATP synthase. Nature 521: 237-240
  Allegretti M, Klusch N, Mills DJ, Vonck J, Kühlbrandt W, Davies KM
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature14185)
• (2015) Identification and characterization of hypoxia-regulated endothelial circular RNA. Circ Res 117: 884-890
  Boeckel JN, Jae N, Heumüller AW, Chen W, Boon RA, Stellos K, Zeiher AM, John D, Uchida S, Dimmeler S
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1161/CIRCRESAHA.115.306319)
• (2015) Influence of arrestin on the photodecay of bovine rhodopsin. Angew Chem Int Edit 54: 13555-13560
  Chatterjee D, Eckert CE, Slavov C, Saxena K, Furtig B, Sanders CR, Gurevich VV, Wachtveitl J, Schwalbe H
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201505798)
• (2015) Involvement of long-lived intermediate states in the complex folding pathway of the human telomeric G-quadruplex. Angew Chem Int Edit 54: 8444-8448
  Bessi I, Jonker HRA, Richter C, Schwalbe H
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201502286)
• (2015) Live imaging of Tribolium castaneum embryonic development using light-sheet-based fluorescence microscopy. Nat Protoc 10: 1486-1507
  Strobl F, Schmitz A, Stelzer EHK
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nprot.2015.093)
• (2015) Mechanistic insight from the crystal structure of mitochondrial complex I. Science 347: 44-49
  Zickermann V, Wirth C, Nasiri H, Siegmund K, Schwalbe H, Hunte C, Brandt U
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1259859)
• (2015) Optogenetic manipulation of cGMP in cells and animals by the tightly light-regulated guanylyl-cyclase opsin CyclOp. Nat Commun 6: article 8046
  Gao SQ, Nagpal J, Schneider MW, Kozjak-Pavlovic V, Nagel G, Gottschalk A
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncomms9046)
• (2015) Quantitative analysis of cytoskeletal reorganization during epithelial tissue sealing by large-volume electron tomography. Nat Cell Biol 17: 605-U159
  Eltsov M, Dube N, Yu Z, Pasakarnis L, Haselmann-Weiss U, Brunner D, Frangakis AS
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncb3159)
• (2015) Regulation of endoplasmic reticulum turnover by selective autophagy. Nature 522: 354-358
  Khaminets A, Heinrich T, Mari M, Grumati P, Huebner AK, Akutsu M, Liebmann L, Stolz A, Nietzsche S, Koch N, Mauthe M, Katona I, Qualmann B, Weis J, Reggiori F, Kurth I, Hübner CA, Dikic I
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature14498)
• (2015) SLAP: Small labeling pair for single-molecule super-resolution imaging. Angew Chem Int Edit 54: 10216-10219
  Wieneke R, Raulf A, Kollmannsperger A, Heilemann M, Tampé R
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201503215)
• (2015) TECPR2 cooperates with LC3C to regulate COPII-dependent er export. Mol Cell 60: 89-104
  Stadel D, Millarte V, Tillmann KD, Huber J, Tamin-Yecheskel BC, Akutsu M, Demishtein A, Ben- Zeev B, Anikster Y, Perez F, Dötsch V, Elazar Z, Rogov V, Farhan H, Behrends C
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2015.09.010)
• 2015) CUL3-KBTBD6/KBTBD7 ubiquitin ligase cooperates with GABARAP proteins to spatially restrict TIAM1-RAC1 signalling. Mol Cell 57: 995-1010
  Genau HM, Huber J, Baschieri F, Akutsu M, Dötsch V, Farhan H, Rogov V, Behrends C
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2014.12.040)
• (2016) A eukaryotic sensor for membrane lipid saturation. Mol Cell 63: 1-11
  Covino R, Ballweg S, Stordeur C, Michaelis JB, Puth K, Wernig F, Bahrami A, Ernst AM, Hummer G, Ernst R
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2016.05.015)
• (2016) Adenosine-to-inosine RNA editing controls cathepsin S expression in atherosclerosis by enabling HuR-mediated post-transcriptional regulation. Nat Med 22: 1140–1150
  Stellos K, Gatsiou A, Stamatelopoulos K, Perisic Matic L, John D, Lunella FF, Jae N, Rossbach O, Amrhein C, Sigala F, Boon RA, Furtig B, Manavski Y, You X, Uchida S, Keller T, Boeckel JN, Franco- Cereceda A, Maegdefessel L, Chen W, Schwalbe H, Bindereif A, Eriksson P, Hedin U, Zeiher AM, Dimmeler S
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nm.4172)
• (2016) Antigenic peptide recognition on the human ABC transporter TAP resolved by DNP-enhanced solid-state NMR spectroscopy. J Am Chem Soc 138: 13967–13974
  Lehnert E, Mao J, Mehdipour AR, Hummer G, Abele R, Glaubitz C, Tampé R
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/jacs.6b07426)
• (2016) Autophagy and modular restructuring of metabolism control germline tumor differentiation and proliferation in C. elegans. Autophagy 12: 529-546
  Gomes LC, Odedra D, Dikic I, Pohl C
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1080/15548627.2015.1136771)
• (2016) Global analysis of host and bacterial ubiquitinome in response to Salmonella Typhimurium infection. Mol Cell 62: 967-81
  Fiskin E, Bionda T, Dikic I, Behrends C
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2016.04.015)
• (2016) Live-cell protein labelling with nanometre precision by cell squeezing. Nat Commun 7: 10372
  Kollmannsperger A, Sharei A, Raulf A, Heilemann M, Langer R, Jensen KF, Wieneke R, Tampé R
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncomms10372)
• (2016) Molecular basis for inhibition of AcrB multidrug efflux pump by novel and powerful pyranopyridine derivatives. P Natl Acad Sci USA 113: 3509-3514
  Sjuts H, Vargiu AV, Kwasny SM, Nguyen ST, Kim HS, Ding XY, Ornik AR, Ruggerone P, Bowlin TL, Nikaido H, Pos KM, Opperman TJ
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1602472113)
• (2016) Nascent proteome remodeling following homeostatic scaling at hippocampal synapses. Neuron 92: 358-371
  Schanzenbacher CT, Sambandan S, Langer JD, Schuman EM
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.neuron.2016.09.058)
• (2016) Phosphoribosylation of ubiquitin promotes serine ubiquitination and impairs conventional ubiquitination. Cell 167: 1636-1649.e13
  Bhogaraju S, Kalayil S, Liu Y, Bonn F, Colby T, Matic I, Dikic I
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2016.11.019)
• (2016) Structure of a bd oxidase indicates similar mechanisms for membraneintegrated oxygen reductases. Science 352: 583-586
  Safarian S, Rajendran C, Müller H, Preu J, Langer JD, Ovchinnikov S, Hirose T, Kusumoto T, Sakamoto J, Michel H
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.aaf2477)
• (2016) Structure of a complete ATP synthase dimer reveals the molecular basis of inner mitochondrial membrane morphology. Mol Cell 63: 445-456
  Hahn A, Parey K, Bublitz M, Mills Deryck J, Zickermann V, Vonck J, Kühlbrandt W, Meier T
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2016.05.037)
• (2016) Structure of RNA polymerase I transcribing ribosomal DNA genes. Nature 540: 607–610
  Neyer S, Kunz M, Geiss C, Hantsche M, Hodirnau V-V, Seybert A, Engel C, Scheffer MP, Cramer P, Frangakis AS
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature20561)
• (2016) SuReSim: simulating localization microscopy experiments from ground truth models. Nat Meth 13: 319-321
  Venkataramani V, Herrmannsdorfer F, Heilemann M, Kuner T
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/NMETH.3775)
• (2016) The CUE domain of Cue1 aligns growing ubiquitin chains with Ubc7 for rapid elongation. Mol Cell 62: 918–928
  von Delbrück M, Kniss A, Rogov VV, Pluska L, Bagola K, Löhr F, Güntert P, Sommer T, Dötsch V
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2016.04.031)
• (2016) Transport of lipophilic carboxylates is mediated by transmembrane helix 2 in multidrug transporter AcrB. Nat Commun 7: 10
  Oswald C, Tam HK, Pos KM
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncomms13819)
• (2017) Activity-dependent spatially localized miRNA maturation in neuronal dendrites. Science 355: 634-637
  Sambandan S, Akbalik G, Kochen L, Rinne J, Kahlstatt J, Glock C, Tushev G, Alvarez-Castelao B, Heckel A, Schuman EM
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.aaf8995)
• (2017) Chromophore distortions in photointermediates of proteorhodopsin visualized by dynamic nuclear polarization-enhanced solid-state NMR. J Am Chem Soc 139: 16143–16153
  Mehler M, Eckert CE, Leeder AJ, Kaur J, Fischer T, Kubatova N, Brown LJ, Brown RCD, Becker- Baldus J, Wachtveitl J, Glaubitz C
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/jacs.7b05061)
• (2017) Cryo-EM structure of the TOM core complex from Neurospora crassa. Cell 170: 693-700.e7
  Bausewein T, Mills DJ, Langer JD, Nitschke B, Nussberger S, Kühlbrandt W
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2017.07.012)
• (2017) Crystal structure and mechanistic basis of a functional homolog of the antigen transporter TAP. P Natl Acad Sci USA 114: E438–E447
  Nöll A, Thomas C, Herbring V, Zollmann T, Barth K, Mehdipour AR, Tomasiak TM, Brüchert S, Joseph B, Abele R, Oliéric V, Wang M, Diederichs K, Hummer G, Stroud RM, Pos KM, Tampé R
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1620009114)
• (2017) csiLSFM combines light-sheet fluorescence microscopy and coherent structured illumination for a lateral resolution below 100 nm. P Natl Acad Sci USA 114: 4869-4874
  Chang B-J, Perez Meza VD, Stelzer EHK
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1609278114)
• (2017) Solution NMR structure of a ligand/hybrid-2-G-quadruplex complex reveals rearrangements that affect ligand binding. Angew Chem Int Edit 56: 7102–7106
  Wirmer-Bartoschek J, Bendel LE, Jonker HRA, Grün JT, Papi F, Bazzicalupi C, Messori L, Gratteri P, Schwalbe H
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201702135)
• (2017) Structure of the 40S-ABCE1 post-splitting complex in ribosome recycling and translation initiation. Nat Struct Mol Biol 24: 453–460
  Heuer A, Gerovac M, Schmidt C, Trowitzsch S, Preis A, Kotter P, Berninghausen O, Becker T, Beckmann R, Tampé R
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nsmb.3396)
• (2017) Structure of the human MHC-I peptide-loading complex. Nature 551: 525–528
  Blees A, Januliene D, Hofmann T, Koller N, Schmidt C, Trowitzsch S, Moeller A, Tampé R
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature24627)
• 6. Helmling C, Wacker A, Wolfinger MT, Hofacker IL, Hengesbach M, Fuertig B, Schwalbe H (2017) NMR structural profiling of transcriptional intermediates reveals riboswitch regulation by metastable RNA conformations. J Am Chem Soc 139: 2647–2656
  Helmling C, Wacker A, Wolfinger MT, Hofacker IL, Hengesbach M, Fuertig B, Schwalbe H
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/jacs.6b10429)
• (2018) Chemo-enzymatic synthesis of position-specifically modified RNA for biophysical studies including light control and NMR spectroscopy. Angew Chem Int Ed 57: 12017-12021
  Keyhani S, Goldau T, Blümler A, Heckel A, Schwalbe H
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201807125)
• (2018) Endothelial Dab1 signalling orchestrates neuro-glia-vessel communication in the central nervous system. Science 361: eaao2861
  Segarra M, Aburto MR, Cop F, Llaó-Cid C, Härtl R, Damm M, Bethani I, Parrilla M, Husainie D, Schänzer A, Schlierbach H, Acker T, Mohr L, Torres-Masjoan L, Ritter M, Acker-Palmer A
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.aao2861)
• (2018) Food sensation modulates locomotion by dopamine and neuropeptide signalling in a distributed neuronal network. Neuron 100: 1414-1428.e10
  Oranth A, Schultheis C, Tolstenkov O, Erbguth K, Nagpal J, Hain D, Brauner M, Wabnig S, Steuer Costa W, McWhirter RD, Zels S, Palumbos S, Miller Iii DM, Beets I, Gottschalk A
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.neuron.2018.10.024)
• (2018) Insights into catalysis and function of phosphoribosyl-linked serine ubiquitination. Nature 557: 734-738
  Kalayil S, Bhogaraju S, Bonn F, Shin D, Liu Y, Gan N, Basquin J, Grumati P, Luo Z-Q, Dikic I
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/s41586-018-0145-8)
• (2018) Locking loop movement in the ubiquinone pocket of complex I disengages the proton pumps. Nat Commun 9: 4500
  Cabrera-Orefice A, Yoga EG, Wirth C, Siegmund K, Zwicker K, Guerrero-Castillo S, Zickermann V, Hunte C, Brandt U
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/s41467-018-06955-y)
• (2018) Plant-specific ribosome biogenesis factors in Arabidopsis thaliana with essential function in rRNA processing. Nucleic Acids Res 47: 1880–1895
  Palm D, Streit D, Shanmugam T, Weis BL, Ruprecht M, Simm S, Schleiff E
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1093/nar/gky1261)
• (2018) Tris -N-nitrilotriacetic acid fluorophore as a self-healing dye for single-molecule fluorescence imaging. J Am Chem Soc 140: 11006-11012
  Glembockyte V, Wieneke R, Gatterdam K, Gidi Y, Tampé R, Cosa G
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/jacs.8b04681)
• (2018) Unexplored nucleotide binding modes for the ABC exporter MsbA. J Am Chem Soc 140: 14112–14125
  Kaur H, Abreu B, Akhmetzyanov D, Lakatos-Karoly A, Soares CM, Prisner T, Glaubitz C
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/jacs.8b06739)
• (2019) Active site rearrangement and structural divergence in prokaryotic respiratory oxidases. Science 366: 100-104
  Safarian S, Hahn A, Mills DJ, Radloff M, Eisinger ML, Nikolaev A, Meier-Credo J, Melin F, Miyoshi H, Gennis RB, Sakamoto J, Langer JD, Hellwig P, Kühlbrandt W, Michel H
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.aay0967)
• (2019) Dimers of mitochondrial ATP synthase induce membrane curvature and self-assemble into rows. Proc Natl Acad Sci USA 116: 4250-4255
  Blum TB, Hahn A, Meier T, Davies KM, Kühlbrandt W
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1816556116)
• (2019) Rhodopsin-based voltage imaging tools for use in muscles and neurons of Caenorhabditis elegans. Proc Natl Acad Sci USA 116: 17051-17060
  Azimi Hashemi N, Bergs ACF, Schüler C, Scheiwe AR, Steuer Costa W, Bach M, Liewald JF, Gottschalk A
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1902443116)
• (2019) Rotary substates of mitochondrial ATP synthase reveal the basis of flexible F1-Fo coupling. Science 364: eaaw9128
  Murphy BJ, Klusch N, Langer J, Mills DJ, Yildiz O, Kühlbrandt W
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.aaw9128)
• (2019) Structural basis for functional interactions in dimers of SLC26 transporters. Nat Commun 10: 2032
  Chang YN, Jaumann EA, Reichel K, Hartmann J, Oliver D, Hummer G, Joseph B, Geertsma ER
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/s41467-019-10001-w)
• 2019) Conformation space of a heterodimeric ABC exporter under turnover conditions. Nature 571: 580–583
  Hofmann S, Januliene D, Mehdipour AR, Thomas C, Stefan E, Brüchert S, Kuhn BT, Geertsma ER, Hummer G, Tampé R, Moeller A
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/s41586-019-1391-0)
• (2020) SRSF7 maintains its homeostasis through the expression of Split-ORFs and nuclear body assembly. Nat Struct Mol Biol 27 260–273
  Königs V, Machado CdOF, Arnold BL, Blümel N, Solovyeva A, Löbbert S, Schafranek M, Mozos IRDL, Wittig I, McNicoll F, Schulz MH, Müller-McNicoll M
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/s41594-020-0385-9)