Mechanische Anpassung von Biomaterialien durch Protein-Metall-Komplexe

• Antragsteller: Professor Dr. Matthew Harrington
• Fachliche Zuordnung: Herstellung und Eigenschaften von Funktionsmaterialien ; Mechanische Eigenschaften von metallischen Werkstoffen und ihre mikrostrukturellen Ursachen
• Förderung: Förderung von 2014 bis 2018
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 246897665

Aus der Literatur ist allgemein bekannt, dass Protein-Metall-Komplexe verschiedene biochemische Funktionen erfüllen, wie zum Beispiel bei der Katalyse, beim Gastransport und bei der Photosynthese. Jedoch konnte vor kurzem gezeigt werden, dass diese Bindungen in einigen Biomaterialien auch eine mechanische Rolle spielen. Beispielsweise tragen Protein-Metall-Komplexe zu den adaptiven Materialeigenschaften von verschiedenen Strukturen der Muschelfäden und der Klauen von marinen Würmern, Insekten und auch Spinnen bei, indem sie unter anderem die Härte und Steifigkeit erhöhen oder auch die Unterwasseradhäsion und die Selbstreparatur fördern. Jedoch sind die Details der Struktur-Funktions-Beziehungen bisher nur wenig erforscht. In diesem Projekt sollen die genauen Mechanismen untersucht werden, mit welchen diese Protein-Metall-Bindungen in der Lage sind, die sehr unterschiedlichen Materialeigenschaften zu beeinflussen. Dafür werden rekombinant Proteine exprimiert, in welche verschiedene Metallbindungsstellen integriert sind. In diesem Projekt soll das Protein Resilin als Modellsystem verwendet werden, da es in vitro vernetzt und zu einem makroskopisch dehnbaren Material zusammengesetzt werden kann. Rekombinant exprimiertes Resilin stellt ein gut charakterisiertes System für die Entwicklung von Materialien aus Molekülen dar. Es sollen Histidin-Reste in die native Sequenz von Resilin eingefügt werden, weil sie Metallbindungen mit verschieden Metallionen ausbilden können. Alternativ können auch kurze Metallbindungsdomänen mit Resilindomänen fusioniert werden. Nach der Reinigung der exprimierten Proteine, sollen diese entsprechend gut etablierter Protokolle zu Biopolymeren vernetzt werden. Anschließend werden die strukturellen, chemischen und mechanischen Eigenschaften der so erhaltenen Proteine und Biopolymere untersucht. Dabei sollen die Anzahl der eingeführten Metallbindungsstellen, die Primärsequenz der Metallbindungsdomänen und die Metallionenart (z. Bsp. Zn2+, Cu2+, Ni2+, Co2+) variiert werden, um die jeweilige Wirkung auf die mechanischen Eigenschaften untersuchen zu können. Es wird vermutet, dass die Einführung von metallbindenden Histidinen in die Resilin-Sequenz die Steifigkeit, die Dehnbarkeit bis zum Brechen und die Hysterese von dem normalerweise sehr weichen und elastischen rekombinanten Resilin erhöhen wird, aber dass das Ausmaß der mechanischen Änderungen sowohl von der Art der beteiligten Metallionen, als auch von der Proteinsequenz, wie zum Beispiel von der Zahl und der Positionen der Histidinreste, bestimmt wird. Das Ergebnis dieser Studie wird das Verständnis zu den Prinzipien vertiefen, auf welchen die Evolution von Metallproteinen mit mechanischen Funktionen beruht. Das Resultat kann für das Design von neuen biomimetischen Materialien mit außergewöhnlichen mechanischen Eigenschaften genutzt werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Beteiligte Personen: Dr. Luca Bertinetti, Ph.D.; Professorin Dr. Yael Politi, Ph.D.; Professor Dr. Robert Seckler