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Der Wirkmechanismus von ATP-abhängigen Nukleosom Remodelling Enzymen -- Aufklärung der Funktion von wichtigen Proteindomänen und nukleosomalen Epitopen

Fachliche Zuordnung Biochemie
Förderung Förderung von 2014 bis 2022
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 258481232
 
Erstellungsjahr 2022

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Der Zugang zum Erbmaterial in eukaryontischen Zellen wird streng reguliert. Dies erfolgt unter anderem durch Nukleosomen-Remodelling-Enzyme. Diese Enzyme verschieben Nukleosomen entlang der DNA. Sobald Nukleosomen verschoben sind, erhaltene andere DNA bindende Faktoren Zugang zur DNA erhalten. Alle DNA-abhängigen Prozesse, wie z. B. Transkription, Replikation, Rekombination und DNA Reparatur werden dadurch beeinflusst. Im Rahmen dieses Projektes studierten wir das Remodeling Enzym ISWI. Wir rekonstruierten seine räumliche Struktur and studierten hierbei insbesondere seine autoregulatorische Bereiche innerhalb des Enzyms, die vorwiegend im N-terminalen Bereich angesiedelt sind. Insbesondere AutoN und das von uns erstmals charakterisierte AcidicN Motif sind sehr wichtig für die Katalyse. Beide Motive binden an die ATPase Domäne, in der Nähe der von uns ebenfalls charakterisierten Bindestelle für den N-terminalen Bereich des Histons H4 auf dem Nukleosom, der bekanntermaßen äußerst wichtig ist, das Enzym zu aktivieren. Unsere Beobachtungen lassen darauf schließen, dass ISWI während der Bindung an das Nukleosom und während der Katalyse ungewöhnlich große Strukturänderungen durchlaufen muss.

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

 
 

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