Zeitaufgelöste, makromolekulare Röntgenstrukturanalyse

• Antragsteller: Professor Dr. Marius Schmidt
• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 2006 bis 2008
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 26374741

Mit Hilfe der zeitaufgelösten Röntgenstrukturanalyse können Reaktionen in Proteinen auf einer Zeitskala von 100 ps bis zu ihrem Ende auf einer atomaren Längenskala untersucht werden. Damit ist diese Methode ein mächtiges Werkzeug zur Untersuchung von Struktur, Dynamik und Funktionszusammenhängen in Proteinen. Durch die Analyse der zeitabhängigen Daten durch die Singulärwertzerlegung hat der Antragsteller maßgeblich zur Interpretation dieser Daten beigetragen. Im Photozyklus des photoaktiven gelben Proteins wurden die Strukturen der Intermediate und kompatible kinetische Mechanismen mit Hilfe der Singulärwertzerlegung auf einer Zeitskala von l ns bis 2 s bestimmt. Weitere Versuche zur Bestimmung eines eindeutigen Mechanismus stehen an. Anhand der L29W Mutante des Myoglobins konnte der Migrationspfad des CO auch im Wild-Typ bestimmt werden. Proteinrelaxationen und die Relaxation der Häm-Gruppe wurden quantifiziert und konnten somit zeitlich verglichen werden. Die anfängliche, nicht-exponentielle Relaxation des Proteins soll weiter in den Pikosekundenbereich verfolgt werden. Experimente mit der zeitaufgelösten Kristallographie sind an dem photoaktiven Biliprotein Phycoerythrocyanin und an weiteren biologischen Systemen wie Mutanten des grün fluoreszierenden Proteins geplant.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen