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Projekt
Struktur-Funktions-Beziehung von Cnx1 und Gephyrin bei der Bildung von Proteinclustern in pflanzlichen und tierischen Zellen
Antragsteller
Professor Dr. Ralf R. Mendel
Fachliche Zuordnung
Zellbiologie
Förderung
Förderung von 2006 bis 2008
Projektkennung
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5469361
Das pflanzliche Cnx1 und das tierische Gephyrin sind multifunktionale Proteine, die durch Domänenfusionen individuelle Teilreaktionen der Molybdäncofaktor(Moco)-Biosynthese vereinen. Während Gephyrin eine zweite Funktion in der Bindung und Clusterung von inhibitorischen Neurorezeptoren übernimmt, wurden für Cnx1 homologe strukturelle Funktionen postuliert. Die gezeigte Wechselwirkung von Cnx1 mit einem weiteren Enzym der Moco-Synthese unterstützt unsere Annahme der Ausbildung eines Multienzymkomplexes zur Biosynthese des Moco. Ebenso wie Gephyrin bildet auch Cnx1 zelluläre Proteincluster, welche in Gephyrin- ähnlicher Weise durch zahlreiche Protein-Liganden moduliert werden bzw. für ihre Funktionsweise von Bedeutung sein könnten. Einige solcher Liganden wurden bereits identifiziert. Ziele des Projektes sind (1) die Charakterisierung dieser und Identifizierung weiterer Cnx1-Liganden zur Beantwortung der Frage, ob Cnx1 (analog zu Gephyrin) als Ankerprotein für Transmembranproteine fungiert; (2) die Aufklärung des funktionellen Zusammenhanges zwischen Moco-Synthese und Neurorezeptor Clusterung durch Analyse spleiss-spezifischer Funktionen von Gephyrin, und (3) die Aufklärung der atomaren Struktur von Cnx1 und Gephyrin (die Strukturen der G-Domäne haben wir bereits gelöst) zum besseren Verständnis der Struktur-Funktionsbeziehung dieser beiden Proteine.
DFG-Verfahren
Forschungsgruppen
