Strukturen und Mechanismen von Enzymen der bakteriellen Chlorophyll-Biosynthese

• Antragsteller: Professor Dr. Dieter Jahn; Dr. Jürgen Moser
• Fachliche Zuordnung: Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
• Förderung: Förderung von 2006 bis 2021
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 27234646

Chlorophylle und Bakteriochlorophylle sind von grundlegender Bedeutung für die globale Energiekonservierung. In Bakterien und Pflanzen fungieren diese Pigmente als essentielle Bestandteile des Fotosyntheseapparates, welcher die Umwandlung von Lichtenergie in chemische Energie bewerkstelligt. Unsere Arbeiten beschäftigen sich mit den folgenden Enzymen der (Bakterio)chlorophyll-Biosynthese: Die 3-Vinyl Bakteriochlorophyllid a hydratase (BchF) und die 3-Hydroxyethyl Bakteriochlorophyllid a dehydrogenase (BchC) katalysieren die zwei vorletzten Schritte der Bakteriochlorophyll a-Biosynthese. Die O2-abhängige bzw. die O2-unabhängige Mg Protoporphyrin IX Monomethylester Cyclase ist essentiell für die Synthese des fünften Ringsystems der Chlorophylle. Im Rahmen dieses Teilprojekts ist die Identifikation der beteiligten Cyclase-Proteinuntereinheiten von zentraler Bedeutung. Die lichtabhängige Protochlorophyllid Oxidoreduktase (LPOR) katalysiert eine ungewöhnliche lichtabhängige Enzymreaktion. Neuartige Prinzipien der Enzymkatalyse (unter Beteiligung der Kofaktoren Vitamin B12, S-Adenosylmethionin oder eines dinuklearen Eisenzentrums) sollen entschlüsselt werden. Die Aufklärung der jeweiligen Protein-Kristallstrukturen in Verbindung mit biochemischen und biophysikalischen Analysen soll zu einem atomaren Verständnis der zugrundeliegenden Prozesse führen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen