Chlorogensäure:Glucarsäure-Caffeoyltransferase (CGT) Struktur, Lokalisation, Funktion

• Antragsteller: Professor Dr. Dieter Strack
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2006 bis 2010
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 28648691

Im pflanzlichen Phenylpropanstoffwechsel werden Hydroxyzimtsäure (HCA)-Konjugate entweder über Coenzym A-Thioester oder 1-O-ß-Glucoseester der HCAs gebildet. Aus Tomatenpflanzen konnte erstmals eine Acyltransferase isoliert werden, die als Acyldonator einen Chinasäureester (5-O-Caffeoylchinasäure = Chlorogensäure) in der Biosynthese von Caffeoylglucarsäure akzeptiert (Chlorogensäure:Glucarsäure-Caffeoyltransferase = CGT). Die CGT wird nun mit molekularen und zellbiologischen Methoden bearbeitet. Die Schwerpunkte liegen auf der Identifizierung der CGT-cDNA und Untersuchungen zur molekularen Regulation der Caffeoylglucarsäure-Biosynthese sowie Transkript- und Protein- Lokalisation der CGT. Dies umfasst Arbeiten zur zell-, gewebe- und entwicklungsspezifischen Korrelation zwischen Transkript-, Protein-, und Metaboliten- Akkumulation. Funktionen der Metabolite sollen mit transgenen Ansätzen aufgeklärt werden. Ein weiterer interessanter Aspekt wird sich aus der Kenntnis der CGT-Aminosäuresequenz ergeben: Sequenzvergleiche könnten Hinweise auf die Rekrutierung der CGT aus einer Enzymklasse des Primärstoffwechsels geben. Sollte eine funktionelle heterologe Überexpression der CGT gelingen, ist auch an die Ermittlung der dreidimensionalen Struktur des Enzyms durch Röntgenstrukturanalysen gedacht.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Beteiligte Person: Professorin Dr. Bettina Hause