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Untersuchungen zum Mechanismus der beta-Hairpin Faltung mittels Kombination von Fluoreszenzspektroskopie und Computersimulation

Fachliche Zuordnung Biophysik
Förderung Förderung von 2006 bis 2010
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 31783201
 
Der Faltungsmechanismus von ß-Hairpins, Sekundärstrukturelemente in Proteinen, ist ein Thema aktueller Forschung zur Proteinfaltung und wird kontrovers diskutiert. Im vorliegenden Antrag soll der Mechanismus der ß-Hairpin Faltung mittels einer erst kürzlich entwickelten Einzelmolekülfluoreszenz-Technik, in Kombination mit Computersimulation untersucht werden. Die selektive Fluoreszenzlöschung eines organischen Fluoreszenzfarbstoffs durch die Aminosäure Tryptophan in Kombination mit Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie (FCS) erlaubt es uns, ultra-schnelle Faltungsdynamiken von farbstoffmarkierten Peptiden mit Nanosekunden Zeitauflösung sichtbar zu machen. Der Übergangszustand des Faltungsprozesses soll mittels ¿-Wert-Analyse homologer ß-Hairpin Sequenzen beleuchtet werden. Nanosekunden-Fluoreszenzrelaxationskinetiken, die mit FCS sichtbar gemacht werden, liefern neue Einblicke in die Konformationsdynamik von Peptiden im denaturierten Zustand - eine Observable die konventionellen ultra-schnellen kinetischen Experimenten verborgen bleibt. Experimentell beobachtete Konformationsdynamiken sollen mittels moleküldynamischer Computersimulation auf atomarer Ebene untersucht werden. Die Ergebnisse der Simulationen sollen das Design des molekularen Reporter-Systems für Faltungsprozesse und die Interpretation experimenteller Ergebnisse unterstützen.
DFG-Verfahren Sachbeihilfen
Beteiligte Person Dr. Isabella Daidone
Ehemaliger Antragsteller Privatdozent Dr. Hannes Neuweiler, bis 8/2006
 
 

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