Strukturelle Mechanismen und Zelluläre Regulation von Assemblierungs-induzierten Proteinfaltungsprozessen (B11)

• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2016 bis 2024
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 201302640

Für einen wesentlichen Teil ihres Proteoms müssen Zellen die korrekte Assemblierung regulieren und kontrollieren. Innerhalb unseres Teilprojektes untersuchen wir, wie Konformationsänderungen in Proteinen an deren Assemblierungsprozesse gekoppelt sind – und wie diese Prozesse durch molekulare Chaperone reguliert und kontrolliert werden. Unser Fokus liegt dabei auf Zytokinen der Interleukin 12 Familie, welche eine wesentliche Funktion in der Regulation der menschlichen Immunabwehr spielen und ihre native Struktur im Endplasmatischen Retikulum annehmen. Indem wir in vitro und in vivo Ansätze verknüpfen, werden wir zu unserem Verständnis beitragen, wie Proteine ihre native Struktur im biologischen Kontext erlangen. Einsichten in diese Prozesse können genutzt werden, um rational Konformationsänderungen in Proteinen zu engineeren, welche Assemblierungs- und Qualitätskontrollprozessen zu Grunde liegen.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 1035: Kontrolle von Proteinfunktion durch konformationelles Schalten
• Antragstellende Institution: Technische Universität München (TUM)
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Matthias Feige